Calreticulina |
---|
|
Estructures disponibles |
---|
PDB | Cerca ortòloga: PDBe RCSB |
---|
Llista de codis id de PDB |
---|
3POW, 2CLR, 3DOW, 3POS |
|
|
Identificadors |
---|
Àlies | CALR (HUGO), CRT, HEL-S-99n, RO, SSA, cC1qR, calreticulin |
---|
Identif. externs | OMIM: 109091 MGI: 88252 HomoloGene: 37911 GeneCards: CALR OMA: CALR - orthologs |
---|
Localització del gen (humà) |
---|
| Crom. | Cromosoma 19 (humà)[1] |
---|
| Banda | 19p13.13 | Inici | 12.938.578 bp[1] |
---|
Fi | 12.944.489 bp[1] |
---|
|
Localització del gen (ratolí) |
---|
| Crom. | Cromosoma 8 (ratolí)[2] |
---|
| Banda | 8 C3|8 41.21 cM | Inici | 85.568.479 bp[2] |
---|
Fi | 85.573.563 bp[2] |
---|
|
|
Ontologia genètica |
---|
Funció molecular | - calcium ion binding
- protein folding chaperone activity
- carbohydrate binding
- hormone binding
- metal ion binding
- complement component C1q complex binding
- mRNA binding
- iron ion binding
- unfolded protein binding
- zinc ion binding
- integrin binding
- DNA binding
- chaperone binding
- peptide binding
- androgen receptor binding
- unió de la proteïna de la ubiquitina
- RNA binding
- unió proteica
| Component cel·lular | - citoplasma
- citosol
- endoplasmic reticulum lumen
- membrana
- focal adhesion
- regió extracel·lular
- perinuclear region of cytoplasm
- sarcoplasmic reticulum lumen
- nucli cel·lular
- endocytic vesicle lumen
- superfície cel·lular
- reticle endoplasmàtic
- exosoma extracel·lular
- aparell de Golgi
- intracellular membrane-bounded organelle
- matriu extracel·lular
- Intracel·lular
- integral component of lumenal side of endoplasmic reticulum membrane
- sarcoplasmic reticulum
- reticle endoplasmàtic llis
- MHC class I peptide loading complex
- acrosoma
- external side of plasma membrane
- polisoma
- phagocytic vesicle membrane
- endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane
- extracel·lular
- nuclear envelope
- complex macromolecular
- endoplasmic reticulum quality control compartment
- collagen-containing extracellular matrix
| Procés biològic | - negative regulation of neuron differentiation
- protein folding in endoplasmic reticulum
- Endocitosi mediada per receptors
- resposta a una substància orgànica
- envelliment cel·lular
- espermatogènesi
- positive regulation of dendritic cell chemotaxis
- regulation of apoptotic process
- cellular response to organic substance
- positive regulation of phagocytosis
- negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway
- regulació de la transcripció, modelat amb ADN
- negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway
- cardiac muscle cell differentiation
- regulation of meiotic nuclear division
- protein maturation by protein folding
- positive regulation of cell cycle
- protein export from nucleus
- cellular response to lithium ion
- peptide antigen assembly with MHC class I protein complex
- antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I
- protein stabilization
- cellular calcium ion homeostasis
- negative regulation of transcription by RNA polymerase II
- positive regulation of DNA replication
- plegament proteic
- negative regulation of transcription, DNA-templated
- cortical actin cytoskeleton organization
- chaperone-mediated protein folding
- response to estradiol
- response to testosterone
- ATF6-mediated unfolded protein response
- positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading
- sequestering of calcium ion
- positive regulation of gene expression
- positive regulation of cell population proliferation
- protein localization to nucleus
- glucocorticoid receptor signaling pathway
- positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling
- antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent
- negative regulation of translation
- vesicle fusion with endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment (ERGIC) membrane
- positive regulation of endothelial cell migration
- negative regulation of trophoblast cell migration
| Fonts:Amigo / QuickGO |
|
|
Wikidata |
Veure/Editar gen humà | Veure/Editar gen del ratolí |
|
La calreticulina és una proteïna resident al reticle endoplasmàtic rugós. Es tracta d'una lectina (proteïna de reconeixement de glúcids) amb funció de xaperona, ja que ajuda al correcte plegament de les proteïnes. La calreticulina té una mida aproximada de 400 residus, i és l'homòloga soluble de la calnexina.[5] Té un domini de reconeixement de sucres similar al de la concanavalina A, i un domini amb el qual s'uneix a la proteïna ERp57.[6] La calreticulina requereix cations Ca2+ per al seu funcionament.
Funció
La funció de la calreticulina és retenir les proteïnes en procés de plegament al reticle endoplasmàtic rugós (RER), de forma que s'evita la seva degradació o el seu trasllat prematur a l'aparell de Golgi.[5] La calreticulina s'uneix a l'oligosacàrid monoglucosilat de les glicoproteïnes que no estan completament plegades. Mentrestant, la proteïna es comença a plegar. Aquí intervé les protein disulfur isomerases (PDI), com la ERp57,[7] que catalitzen la formació de ponts disulfur. Posteriorment, la proteïna es desprèn i s'elimina un residu de glucosa. Si està ben plegada, s'eliminaran 3 residus glucosil més i la proteïna serà transportada a l'aparell de Golgi. Si no, la proteïna glucosil-transferasa, que només reconeix proteïnes mal plegades, torna a afegir un residu de glucosa. D'aquesta forma, la calreticulina o la calnexina la poden tornar a reconèixer i el cicle comença de nou.[5][6]
Referències
- ↑ 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000179218 - Ensembl, May 2017
- ↑ 2,0 2,1 2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000003814 – Ensembl, May 2017
- ↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ 5,0 5,1 5,2 Voet, Donald; Voet, Judith G. BIOQUÍMICA (en castellà). 3ª edición. Buenos Aires: Editorial Médica Panamericana, 2006. ISBN 950-06-2301-3.
- ↑ 6,0 6,1 Stryer, Lubert; Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L. BIOQUÍMICA (en castellà). 5ª edición. Barcelona: Editorial Reverté, S.A., 2003. ISBN 84-291-7584-9.
- ↑ Oliver, Jason D.; et. al. «ERp57 Functions as a Subunit of Specific Complexes Formed with the ER Lectins Calreticulin and Calnexin». Molecular Biology of the Cell, 10, 1999, pàg. 2573-2582.