Integrin α-2
Integrin alpha-2 | ||
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nach PDB 1AOX, in 2 Ansichten | ||
Andere Namen | CD49 antigen-like family member B, Collagen receptor, Platelet membrane glycoprotein Ia, GPIa | |
Vorhandene Strukturdaten: PDB 1DZI, PDB 1PQB | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1.181 Aminosäuren, 129.295 Da | |
Bezeichner | ||
Externe IDs |
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Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Orthologe (Mensch) | ||
Entrez | 3673 | |
Ensembl | ENSG00000164171 | |
UniProt | P17301 | |
Refseq (mRNA) | NM_002203.3 | |
Refseq (Protein) | NP_002194.2 | |
PubMed-Suche | 3673
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Integrin α-2 (synonym CD49b) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.
Eigenschaften
Integrin α-2 ist ein Zelladhäsionsmolekül. Es bildet mit Integrin beta-1 einen heterodimeren Rezeptor für Laminin, Kollagen[1] und seine C-Propeptide, Fibronectin und E-Cadherin. Integrin α-2 bindet an die Aminosäuresequenz GlyPheHypGlyAspArg im Kollagen. Es hemmt die Aktivität des EGF-Rezeptors. Integrin α-2 ist glykosyliert. Es ist beteiligt an der Zelladhäsion von Thrombozyten und anderen Zellen an Kollagenen. Es moduliert die Genexpression von Kollagenen und Kollagenasen. Der Proteinkomplex aus Integrin α-2 und β-1 ist zudem der Rezeptor für das humane Rotavirus und humane ECHO-Viren der Typen 1 und 8.
Integrin α-2 bindet an MMP1.[2][3]
Weblinks
- MeSH Integrin α-2
Einzelnachweise
- ↑ A. Madamanchi, S. A. Santoro, M. M. Zutter: α2β1 Integrin. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 819, 2014, S. 41–60, doi:10.1007/978-94-017-9153-3_3. PMID 25023166.
- ↑ T. P. Stricker, J. A. Dumin, S. K. Dickeson, L. Chung, H. Nagase, W. C. Parks, S. A. Santoro: Structural analysis of the alpha(2) integrin I domain/procollagenase-1 (matrix metalloproteinase-1) interaction. In: J. Biol. Chem. Band 276, Nr. 31, August 2001, S. 29375–29381, doi:10.1074/jbc.M102217200, PMID 11359774 (englisch).
- ↑ J. A. Dumin, S. K. Dickeson, T. P. Stricker, M. Bhattacharyya-Pakrasi, J. D. Roby, S. A. Santoro, W. C. Parks: Pro-collagenase-1 (matrix metalloproteinase-1) binds the alpha(2)beta(1) integrin upon release from keratinocytes migrating on type I collagen. In: J. Biol. Chem. Band 276, Nr. 31, August 2001, S. 29368–29374, doi:10.1074/jbc.M104179200, PMID 11359786 (englisch).