Bécline 1

BECN1

Structures disponibles

PDB

Recherche d'orthologue: K7ER46 PDBe K7ER46 RCSB

Identifiants PDB
2P1L, 2PON, 3DVU, 4DDP, 4MI8

Identifiants

Aliases

BECN1

IDs externes

OMIM: 604378 MGI: 1891828 HomoloGene: 2794 GeneCards: BECN1

Position du gène (Homme)

Chr.	Chromosome 17 humain^[1]

Locus	17q21.31	Début	42,810,134 bp^[1]
Locus	17q21.31	Fin	42,833,350 bp^[1]

Position du gène (Souris)

Chr.	Chromosome 11 (souris)^[2]

Locus	11\|11 D	Début	101,176,778 bp^[2]
Locus	11\|11 D	Fin	101,193,112 bp^[2]

Expression génétique

Bgee

Humain

Souris (orthologue)

Fortement exprimé dans

rectum

epithelium of colon

monocyte

tendon calcanéen

muqueuse gastrique

Skeletal muscle tissue of rectus abdominis

muscle gastrocnémien

olfactory zone of nasal mucosa

muscle layer of sigmoid colon

stromal cell of endometrium

Fortement exprimé dans

medullary collecting duct

Cellule de Paneth

sang

endothelial cell of lymphatic vessel

épithélium pigmentaire rétinien

endocardial cushion

valve aortique

aorte ascendante

follicule pileux

corps ciliaire

Plus de données d'expression de référence

BioGPS


Plus de données d'expression de référence

Gene Ontology
Fonction moléculaire	phosphatidylinositol 3-kinase binding liaison protéique liaison de GTPase ubiquitin protein ligase binding protein kinase binding protein homodimerization activity
Composant cellulaire	endosome membrane cytoplasme mitochondrial membranes trans-Golgi network appareil de Golgi cytosol noyau autophagosome phagophore assembly site membrane dendrite réticulum endoplasmique phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III membrane du réticulum endoplasmique phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II vésicule cytoplasmique endosome extrinsic component of membrane phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I phagocytic vesicle mitochondrie complexe macromoléculaire
Processus biologique	negative regulation of cell population proliferation response to hypoxia cellular response to aluminum ion response to vitamin E lysosome organization cycle cellulaire positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling cellular response to glucose starvation cellular defense response Cytodiérèse cellular response to epidermal growth factor stimulus division cellulaire receptor catabolic process autophagy of nucleus cellular response to nitrogen starvation viral process late endosome to vacuole transport apoptose cytoplasm to vacuole transport by the Cvt pathway endocytose engulfment of apoptotic cell positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore amyloid-beta metabolic process développement d'un neurone defense response to virus response to other organism mitotic metaphase plate congression regulation of catalytic activity negative regulation of reactive oxygen species metabolic process regulation of cytokinesis negative regulation of apoptotic process negative regulation of cell death autophagosome assembly macroautophagy vieillissement response to iron(II) ion response to lead ion protein deubiquitination response to nutrient levels cellular response to amino acid starvation cellular response to hydrogen peroxide cellular response to copper ion negative regulation of lysosome organization positive regulation of autophagosome assembly mitophagie mitophagy autophagie positive regulation of autophagy response to mitochondrial depolarisation early endosome to late endosome transport negative regulation of autophagy positive regulation of cardiac muscle hypertrophy negative regulation of autophagosome assembly positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway
Sources:Amigo / QuickGO

Orthologues

Espèces

Homme

Souris

Entrez


8678


56208

Ensembl


ENSG00000126581


ENSMUSG00000035086

UniProt


Q14457


O88597

RefSeq (mRNA)


NM_001313998 NM_001313999 NM_001314000 NM_003766


NM_019584 NM_001359819 NM_001359820 NM_001359821

RefSeq (protéine)


NP_001300927 NP_001300928 NP_001300929 NP_003757


NP_062530 NP_001346748 NP_001346749 NP_001346750

Localisation (UCSC)

Chr 17: 42.81 – 42.83 Mb

Chr 11: 101.18 – 101.19 Mb

Publication PubMed

^[3]

^[4]

Wikidata

Voir/Editer Humain

Voir/Editer Souris

La bécline 1 est une protéine intervenant dans l'autophagie. Son gène, BECN1 est situé sur le chromosome 17 humain.

Elle forme un complexe avec les protéines ATG6 et ATG14 qui interviennent dans la formation d'un pré auto phagosome. Egalement avec ATG6 capable de neutraliser BCL2 qui est une protéine anti apoptotique.

Rôles

Elle favorise l'autophagie et pourrait être inhibitrice de la croissance de certaines tumeurs^[5]. Elle intervient dans le développement embryonnaire^[6].Elle interagit avec le phosphoinositide 3-kinase^[7], formant des complexes avec l'ATG14L et l'UVRAG^[8], et avec la protéine Rubicon^[9].

Elle serait protectrice au niveau du cœur en cas de sepsis^[10].

Son insuffisance est suspectée dans la parthogenèse de la maladie de Machado-Joseph^[11].

Notes et références

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000126581 - Ensembl, May 2017
↑ ^{a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000035086 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ Liang XH, Jackson S, Seaman M, Brown K, Kempkes B, Hibshoosh H, Levine B, Induction of autophagy and inhibition of tumorigenesis by beclin 1, Nature, 1999;402:672–676
↑ Yue Z, Jin S, Yang C, Levine AJ, Heintz N, Beclin 1, an autophagy gene essential for early embryonic development, is a haploinsufficient tumor suppressor, Proc Natl Acad Sci U S A, 2003;100:15077–15082
↑ Kihara A, Kabeya Y, Ohsumi Y, Yoshimori T, Beclin-phosphatidylinositol 3-kinase complex functions at the trans-Golgi network, EMBO Rep, 2001;2:330–335
↑ Itakura E, Kishi C, Inoue K, Mizushima N, Beclin 1 forms two distinct phosphatidylinositol 3-kinase complexes with mammalian Atg14 and UVRAG, Mol Biol Cell, 2008;19:5360–5372
↑ Matsunaga K, Saitoh T, Tabata K et al. Two Beclin 1-binding proteins, Atg14L and Rubicon, reciprocally regulate autophagy at different stages, Nat Cell Biol, 2009;11:385–396
↑ Sun X, Yao X, Zhang QJ et al. Beclin-1-dependent autophagy protects the heart during sepsis, Circulation, 2018;138:2247–2262
↑ (en) Isabel Nascimento-Ferreira, Tiago Santos-Ferreira, Lígia Sousa-Ferreira et Gwennaëlle Auregan, « Overexpression of the autophagic beclin-1 protein clears mutant ataxin-3 and alleviates Machado–Joseph disease », Brain, vol. 134, n^o 5,‎ 1^er mai 2011, p. 1400–1415 (ISSN 0006-8950, DOI 10.1093/brain/awr047, lire en ligne, consulté le 5 septembre 2020)