| PPID |
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| Identifiants |
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| Aliases | PPID, Cyclophiline D |
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| IDs externes | OMIM: 601753 MGI: 1914988 HomoloGene: 31283 GeneCards: PPID |
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| Position du gène (Homme) |
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 | | Chr. | Chromosome 4 humain[1] |
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| | Locus | 4q32.1 | Début | 158,709,127 bp[1] |
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| Fin | 158,723,396 bp[1] |
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| Position du gène (Souris) |
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 | | Chr. | Chromosome 3 (souris)[2] |
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| | Locus | 3|3 E3 | Début | 79,498,649 bp[2] |
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| Fin | 79,510,957 bp[2] |
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| Expression génétique |
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| Bgee | | Humain | Souris (orthologue) |
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| Fortement exprimé dans | - right lobe of liver
- muscle de la cuisse
- muscle gastrocnémien
- mucosa of transverse colon
- gonade
- Skeletal muscle tissue of rectus abdominis
- right adrenal cortex
- rectum
- body of tongue
- ventricule gauche
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| | Fortement exprimé dans | - tail of embryo
- Épiblaste
- gyrus cingulaire
- embryon
- embryon
- tubercule génital
- tube neural
- ventricular zone
- amygdale
- otic vesicle
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| | Plus de données d'expression de référence |
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| BioGPS | 
 | | Plus de données d'expression de référence |
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| Gene Ontology |
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| Fonction moléculaire | - Hsp90 protein binding
- heat shock protein binding
- transcription factor binding
- isomerase activity
- peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity
- Hsp70 protein binding
- liaison protéique
- estrogen receptor binding
- cyclosporin A binding
- unfolded protein binding
| | Composant cellulaire | - cytoplasme
- nucléole
- noyau
- cytosol
- nucléoplasme
- mitochondrie
| | Processus biologique | - chaperone-mediated protein folding
- cellular response to UV-A
- excrétion virale
- lipid droplet organization
- negative regulation of transcription by RNA polymerase II
- repliement de protéine
- positive regulation of protein secretion
- positive regulation of apoptotic process
- protein transport
- positive regulation of viral genome replication
- apoptose
- protein-containing complex assembly
- protein peptidyl-prolyl isomerization
- protein refolding
- negative regulation of apoptotic process
- regulation of mitochondrial membrane potential
| | Sources:Amigo / QuickGO |
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| Orthologues |
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| Espèces | Homme | Souris |
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| Entrez | | |
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| Ensembl | | |
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| UniProt | | |
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| RefSeq (mRNA) | | |
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| RefSeq (protéine) | | |
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| Localisation (UCSC) | Chr 4: 158.71 – 158.72 Mb | Chr 3: 79.5 – 79.51 Mb |
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| Publication PubMed | [3] | [4] |
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| Wikidata |
| Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
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La cyclophiline D est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de Peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPID situé sur le chromosome 4 humain.
Rôles
Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité.
Elle est exprimée dans toutes les cellules humaines[5] au niveau des mitochondries où elle permet de réguler la perméabilité des pores de la paroi[6]. Elle intervient également dans la régulation du cycle de Krebs, dans la dégradation des protéines et dans le métabolisme du pyruvate[7].
L'inhibition de la cyclophiline D pourrait être une cible pour le traitement de la maladie d'Alzheimer[8] ou de la maladie de Parkinson[9].
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000171497 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000027804 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ (en) Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. « Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases » Cardiovasc Res. 2015;106:353-364
- ↑ Elrod JW, Wong R, Mishra S et al. Cyclophilin D controls mitochondrial pore-dependent Ca(2+) exchange, metabolic flexibility, and propensity for heart failure in mice, J Clin Invest, 2010;120:3680–3687
- ↑ Menazza S, Wong R, Nguyen T, Wang G, Gucek M, Murphy E, CypD(-/-) hearts have altered levels of proteins involved in Krebs cycle, branch chain amino acid degradation and pyruvate metabolism, J Mol Cell Cardiol, 2013;56:81–90
- ↑ Du H, Guo L, Fang F et al. Cyclophilin D deficiency attenuates mitochondrial and neuronal perturbation and ameliorates learning and memory in Alzheimer's disease, Nat Med, 2008;14:1097–1105
- ↑ Forte M, Gold BG, Marracci G et al. Cyclophilin D inactivation protects axons in experimental autoimmune encephalomyelitis, an animal model of multiple sclerosis, Proc Natl Acad Sci USA, 2007;104:7558–7563
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