Glutamate déshydrogénase
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N° EC | EC 1.4.1.2 |
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N° CAS | 9001-46-1 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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N° EC | EC 1.4.1.3 |
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N° CAS | 9029-12-3 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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N° EC | EC 1.4.1.4 |
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N° CAS | 9029-11-2 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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La glutamate déshydrogénase est une enzyme de la voie GDH permettant l'assimilation de l'azote en molécules organiques azotées chez les végétaux. Cette voie GDH permet un transfert du NH3 sur un composé alpha-cétonique, donnant par exemple du glutamate à partir de l'alpha-cétoglutarate, par l'intervention de la glutamate déshydrogénase (GDH).
Réaction
La glutamate déshydrogénase catalyse la réaction suivante[1] :
L-glutamate + H2O + NAD+ = alpha-cétoglutarate + NH3 + NADH + H+
Occurrence naturelle
La glutamate déshydrogénase est ubiquitaire chez les mammifères[2].
Références
- ↑ Catherine Baratti-Elbaz et Pierre Le Maréchal, Biochimie - 2e éd.: En 24 fiches, Dunod, (ISBN 978-2-10-072287-7, lire en ligne), p. 128
- ↑ Harold A. Harper, Daryl K. Granner, Robert K. Murray et Peter A. Mayes, Biochimie de Harper, Presses Université Laval, (ISBN 978-2-8041-4118-9, lire en ligne), p. 316
Voir aussi
Articles connexes
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