Pyruvate oxydase
Pyruvate oxydase
N° EC | EC 1.2.3.3 |
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N° CAS | 9001-96-1 |
Cofacteur(s) | FAD, TPP |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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La pyruvate oxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction[1] :
- pyruvate + phosphate + O2 phosphate d'acétyle + CO2 + H2O2.
Cette enzyme utilise le FAD et le TPP comme cofacteurs. Le FAD est réduit en FADH2 par deux mésomères carbanion/énamine de la 2-hydroxyéthyl-thiamine pyrophosphate (AcTPP) puis oxydé par une molécule d'oxygène pour donner du peroxyde d'hydrogène H2O2 tandis que l'AcTPP est clivé par phosphorolyse pour donner du phosphate d'acétyle et du TPP[2].
Notes et références
- ↑ (en) F. Robert Williams et Lowell P. Hager, « Crystalline flavin pyruvate oxidase from Escherichia coli: I. Isolation and properties of the flavoprotein », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 116, no 1, , p. 168-176 (PMID 5336022, DOI 10.1016/0003-9861(66)90025-7, lire en ligne)
- ↑ (en) Kai Tittmann, Georg Wille, Ralph Golbik, Annett Weidner, Sandro Ghisla et Gerhard Hübner, « Radical Phosphate Transfer Mechanism for the Thiamin Diphosphate- and FAD-Dependent Pyruvate Oxidase from Lactobacillus plantarum. Kinetic Coupling of Intercofactor Electron Transfer with Phosphate Transfer to Acetyl-thiamin Diphosphate via a Transient FAD Semiquinone/Hydroxyethyl-ThDP Radical Pair », Biochemistry, vol. 44, no 40, , p. 13291-13303 (PMID 16201755, DOI 10.1021/bi051058z, lire en ligne)
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