Szelenocisztein
Szelenocisztein | |||
![]() | |||
IUPAC-név | szelenocisztein 3-szelenil-2-aminopropánsav | ||
Kémiai azonosítók | |||
---|---|---|---|
CAS-szám | 10236-58-5 | ||
PubChem | 25076 | ||
ChemSpider | 23436 | ||
DrugBank | DB02345 | ||
KEGG | C05688 | ||
ChEBI | 16633 | ||
| |||
| |||
InChIKey | ZKZBPNGNEQAJSX-REOHCLBHSA-N | ||
UNII | 0CH9049VIS | ||
ChEMBL | 109962 | ||
Kémiai és fizikai tulajdonságok | |||
Kémiai képlet | C3H7NO2Se | ||
Moláris tömeg | 168,064 g/mol | ||
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak. |
A szelenocisztein (a IUPAC/IUBMB által javasolt hárombetűs rövidítése: Sec, egybetűs jelölése: U) a természetben és az emberben is előforduló aminosav, a 22 fehérjeépítő aminosav egyike.[1][2] Szerkezetét tekintve hasonló a ciszteinhez, azonban különbözik tőle abban, hogy az oldalláncában tiolcsoport (R−SH), helyett szelenolcsoport található (R−SeH). A 21. aminosavként ismert szelenocisztein érdekessége, hogy nincs egyedi genetikai kódja a „64 szavas” kódszótárban, hanem az ún. stopjelek egyike, az UGA kódolja, kizárólag szeléntartalmú fehérjék szintézise során, szelén jelenlétében. A legtöbb baktérium termeli, valamint emberben is termelik a mitokondriumok. Az emberi szervezet számára létfontosságú aminosav, mivel több fehérje felépítéséhez is nélkülözhetetlen. Ez az egyetlen szeléntartalmú aminosav.
Több enzimben is jelen van mint építőkő pl.: glutation-peroxidáz, tioredoxin-reduktáz, formiát-dehidrogenáz, glicin-reduktáz, metionin-R-szulfoxid-reduktáz B1.
Bioszintézis
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f0/Sec_Biosynthesis_in_Eukaryotes.png/420px-Sec_Biosynthesis_in_Eukaryotes.png)
A szelenocisztein bioszintézise az archeákban és az eukariótákban (magasabb rendű élőlények) ismert.
Egy tRNS mutáció következtében (amber szupresszor mutáció) a mutáns tRNS képes a stop kodont értelmesnek olvasni. Evolúciósan ez úgy alakult ki, hogy előfordul a szintézis során, hogy értelmes („sense”) kodonok stop kodonná alakulnak („non-sense”) annak érdekében, hogy ne keletkezzen rossz aminosav szekvencia, majd fehérje. Ennek érdekében evolúciósan kialakultak a módosult tRNS-ek, melyek a lötyögő tripletekhez hasonlóan képesek a stop kodonokat vagy hibás tripleteket is értelmes szekvenciának felismerni. Jelenleg is kutatott a bioszintézis, még nem teljesen tisztázott a folyamat.
A szelenocisztein fehérje építőkő, mely elsősorban antioxidáns (redoxi folyamatokban játszik fontos szerepet). Jelenleg 25 szelenociszteint tartalmazó emberi fehérjét ismerünk.
Molekula
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d6/L-und_D-Selenocystein_V1.png/220px-L-und_D-Selenocystein_V1.png)
A szelenocisztein szerkezete a ciszteinéhez hasonló, a szelénatomja a kén helyét veszi fel és szeléncsoportot hoz létre, amely fiziológiás pH értéken deprotonálódik (pKa 5,47). A szelenocisztein redukciós potenciálja alacsonyabb, mint a ciszteiné.
A szelenocisztein molekula királis, l- és d-izomerje létezik, a természetben – a többi fehérjealkotó aminosavhoz hasonlóan – az l-izomer fordul elő.
Azokat a fehérjéket, melyek egy vagy több szelenociszteint vagy annak maradványát tartalmazzák, szelenoproteineknek nevezzük. Kutatók úgy találták, hogy a szelenoenzimek katalitikus hármas struktúrákat alkalmaznak, amelyek befolyásolják az aktív hely szelenocisztein nukleofilitását.
Jegyzetek
Források
- Szelenocisztein kialakulása
- Szelenocisztein digitáliskönyvtár
- Molekuláris biológia