Procollagene-prolina diossigenasi
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procollagene-prolina diossigenasi | |
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Modello tridimensionale dell'enzima | |
Numero EC | 1.14.11.2 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
procollagene-L-prolina,2-ossoglutarato:ossigeno ossidoreduttasi (4-idrossilante) | |
Altri nomi | |
protocollagene idrossilasi; prolina idrossilasi; prolina,2-ossoglutarato 4-diossigenasi; collagene prolina idrossilasi; idrossilasi, collagene prolina; peptidil prolina idrossilasi; prolina protocollagene idrossilasi; prolina, 2-ossoglutarato diossigenasi; prolil idrossilasi; prolilprotocollagene diossigenasi; prolilprotocollagene idrossilasi; protocollagene prolina 4-idrossilasi; protocollagene prolina diossigenasi; protocollagene prolina idrossilasi; protocollagene prolil idrossilasi; prolil 4-idrossilasi; prolil-glicil-peptide, 2-ossoglutarato:ossigeno ossidoreduttasi, 4-idrossilante; procollagene-prolina 4-diossigenasi | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
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La procollagene-prolina diossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- procollagene L-prolina + 2-ossoglutarato + O2 ⇄ procollagene trans-4-idrossi-L-prolina + succinato + CO2
L'enzima richiede Fe2+ e ascorbato.
Bibliografia
- Kivirikko, K.I., Kishida, Y., Sakakibara, S. and Prockop, J., Hydroxylation of (X-Pro-Gly)n by protocollagen proline hydroxylase. Effect of chain length, helical conformation and amino acid sequence in the substrate, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 271, 1972, pp. 347–356, Entrez PubMed 5046811.
- Hutton, J.J., Jr., Tappel, A.L. and Udenfriend, S., Cofactor and substrate requirements of collagen proline hydroxylase, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 118, 1967, pp. 231–240.
- Berg, R.A. and Prockop, D.J., Affinity column purification of protocollagen proline hydroxylase from chick embryos and further characterization of the enzyme, in J. Biol. Chem., vol. 248, 1973, pp. 1175–1182, Entrez PubMed 4346946.
- Kivirikko, K.I. and Prockop, D.J., Purification and partial characterization of the enzyme for the hydroxylation of proline in protocollogen, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 118, 1967, pp. 611–618.
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