Succiniltransferasi del residuo di diidrolipoilisina
![Abbozzo enzimi](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/28/Hexokinase_3O08.png/45px-Hexokinase_3O08.png)
Questa voce sull'argomento enzimi è solo un abbozzo.
Contribuisci a migliorarla secondo le convenzioni di Wikipedia. Segui i suggerimenti del progetto di riferimento.
succiniltransferasi del residuo di diidrolipoilisina | |
---|---|
![]() Modello tridimensionale dell'enzima | |
Numero EC | 2.3.1.61 |
Classe | Transferasi |
Nome sistematico | |
succinil-CoA:enzima-N6-(diidrolipoil)lisina S-succiniltransferasi | |
Altri nomi | |
diidrolipoammide S-succiniltransferasi; diidrolipoammide succiniltransferasi; diidrolipoico transsuccinilasi; diidrolipolil transsuccinilasi; diidrolipoil transsuccinilasi; lipoato succiniltransferasi (Escherichia coli); lipoico transsuccinilasi; lipoil transsuccinilasi; succinil-CoA:diidrolipoammide S-succiniltransferasi; succinil-CoA:diidrolipoato S-succiniltransferasi; enzima-diidrolipoillisina:succinil-CoA S-succiniltransferasi | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
Modifica dati su Wikidata · Manuale |
La succiniltransferasi del residuo di diidrolipoilisina è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- succinil-CoA + enzima N6-(diidrolipoil)lisina ⇄ CoA + enzima N6-(S-succinildiidrolipoil)lisina
Un multimero (24-mer) di questo enzima forma il core del complesso multienzimatico della succinato deidrogenasi; si lega fortemente sia alla ossoglutarato deidrogenasi (numero EC 1.2.4.2[1]), sia alla ossoglutarato deidrogenasi (trasferisce succinile) sia alla diidrolipoil deidrogenasi (numero EC 1.8.1.4[2]). Il gruppo lipoile di questo enzima è succinilato dalla numero EC 1.2.4.2[1] e l'unica direzione catalizzata dalla 2.3.1.61 è quella dove il gruppo succinile è trasferito al coenzima A.
Note
Bibliografia
- Perham, R.N., Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions, in Annu. Rev. Biochem., vol. 69, 2000, pp. 961–1004, Entrez PubMed 10966480.
- Knapp, J.E., Mitchell, D.T., Yazdi, M.A., Ernst, S.R., Reed, L.J. and Hackert, M.L., Crystal structure of the truncated cubic core component of the Escherichia coli 2-oxoglutarate dehydrogenase multienzyme complex, in J. Mol. Biol., vol. 280, 1998, pp. 655–668, Entrez PubMed 9677295.
- Reed, L.J. and Cox, D.J., Multienzyme complexes, in Boyer, P.D. (a cura di), The Enzymes, 3rd, New York, Academic Press, 1970, pp. 213–240.
- Derosier, D.J., Oliver, R.M. and Reed, L.J., Crystallization and preliminary structural analysis of dihydrolipoyl transsuccinylase, the core of the 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 68, 1971, pp. 1135–1137, Entrez PubMed 4942179.
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/47/DNA.png/24px-DNA.png)