カテプシンH

CTSH
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1BZN

識別子
記号CTSH, ACC-4, ACC-5, CPSB, minichain, ACC4, ACC5, cathepsin H
外部IDOMIM: 116820 MGI: 107285 HomoloGene: 36159 GeneCards: CTSH
遺伝子の位置 (ヒト)
15番染色体 (ヒト)
染色体15番染色体 (ヒト)[1]
15番染色体 (ヒト)
CTSH遺伝子の位置
CTSH遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点78,921,058 bp[1]
終点78,949,574 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
9番染色体 (マウス)
染色体9番染色体 (マウス)[2]
9番染色体 (マウス)
CTSH遺伝子の位置
CTSH遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点89,936,205 bp[2]
終点89,958,142 bp[2]
RNA発現パターン
さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能• peptidase activator activity involved in apoptotic process
• cysteine-type peptidase activity
• HLA-A specific activating MHC class I receptor activity
• endopeptidase activity
• 血漿タンパク結合
• cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process
• cysteine-type endopeptidase activity
• aminopeptidase activity
• serine-type endopeptidase activity
• 加水分解酵素活性
• thyroid hormone binding
• ペプチダーゼ活性
細胞の構成要素• 細胞質基質
• alveolar lamellar body
• リソソーム
• エキソソーム
• multivesicular body lumen
• 細胞外領域
• 細胞外空間
• secretory granule lumen
• intracellular membrane-bounded organelle
• tertiary granule lumen
• ficolin-1-rich granule lumen
• cytoplasmic ribonucleoprotein granule
• collagen-containing extracellular matrix
生物学的プロセス• surfactant homeostasis
• antigen processing and presentation
• adaptive immune response
• bradykinin catabolic process
• response to retinoic acid
• membrane protein proteolysis
• positive regulation of cell migration
• ERK1 and ERK2 cascade
• zymogen activation
• neuropeptide catabolic process
• positive regulation of epithelial cell migration
• positive regulation of apoptotic signaling pathway
• negative regulation of apoptotic process
• タンパク質分解
• positive regulation of angiogenesis
• positive regulation of peptidase activity
• positive regulation of gene expression
• protein destabilization
• cellular response to thyroid hormone stimulus
• positive regulation of cell population proliferation
• immune response-regulating signaling pathway
• proteolysis involved in cellular protein catabolic process
• metanephros development
• dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching
• T cell mediated cytotoxicity
• アポトーシス
• activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
• 好中球脱顆粒
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
種ヒトマウス
Entrez

1512

13036

Ensembl

ENSG00000103811

ENSMUSG00000032359

UniProt

P09668

P49935

RefSeq
(mRNA)

NM_004390
NM_148979
NM_001319137

NM_007801
NM_001312649

RefSeq
(タンパク質)

NP_001306066
NP_004381

NP_001299578
NP_031827

場所
(UCSC)		Chr 15: 78.92 – 78.95 MbChr 15: 89.94 – 89.96 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

カテプシンH(Cathepsin H)は、ヒトではCTSH遺伝子でコードされるタンパク質である[5][6]。

この遺伝子でコードされるタンパク質は、パパイン様プロテアーゼであり、リソソームタンパク質の全体的な分解に重要なシステインプロテアーゼである。1つのタンパク質前駆体から生成する重鎖と軽鎖がジスルフィド結合で繋がった二量体で構成される。ペプチダーゼC1ファミリーに分類され、アミノペプチダーゼ及びエンドペプチダーゼの両方の作用を持つ。この遺伝子の発現量の増加は、前立腺癌の悪性進行と相関している。異なるアイソフォームをコードする2つの転写バリアントが見られる[6]。

出典

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000103811 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032359 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ “Molecular cloning and sequencing of a cDNA coding for mature human kidney cathepsin H”. Biol Chem Hoppe-Seyler 369 (6): 469-75. (Feb 1989). doi:10.1515/bchm3.1988.369.1.469. PMID 2849458. 
  6. ^ a b “Entrez Gene: CTSH cathepsin H”. 2022年10月14日閲覧。

関連文献

  • “Cathepsin H from human placenta.”. Acta Biochim. Pol. 36 (3-4): 343-51. (1990). PMID 2486008. 
  • “Nucleotide sequence of human preprocathepsin H, a lysosomal cysteine proteinase.”. Nucleic Acids Res. 17 (22): 9471. (1990). doi:10.1093/nar/17.22.9471. PMC 335148. PMID 2587265. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC335148/. 
  • “[Cathepsin H activity in the human brain and human brain neoplasms]”. Ukr. Biokhim. Zh. 61 (5): 47-50. (1990). PMID 2588347. 
  • “Amino acid sequences of the human kidney cathepsins H and L.”. FEBS Lett. 228 (2): 341-5. (1988). doi:10.1016/0014-5793(88)80028-0. PMID 3342889. 
  • “Human spleen cysteineproteinase inhibitor. Purification, fractionation into isoelectric variants and some properties of the variants.”. Biochim. Biophys. Acta 708 (2): 210-7. (1983). doi:10.1016/0167-4838(82)90222-9. PMID 6184075. 
  • “Construction of a human full-length cDNA bank.”. Gene 150 (2): 243-50. (1995). doi:10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID 7821789. 
  • “Identification of peptide fragments generated by digestion of bovine and human osteocalcin with the lysosomal proteinases cathepsin B, D, L, H, and S.”. J. Bone Miner. Res. 12 (3): 447-55. (1997). doi:10.1359/jbmr.1997.12.3.447. PMID 9076588. 
  • “Cathepsin expression during skeletal development.”. Biochim. Biophys. Acta 1446 (1-2): 35-46. (1999). doi:10.1016/S0167-4781(99)00068-8. PMID 10395917. 
  • “Expression patterns of cathepsins B, H, K, L and S in the human endometrium.”. Mol. Hum. Reprod. 7 (1): 73-8. (2001). doi:10.1093/molehr/7.1.73. PMID 11134363. 
  • “Expression of cathepsins B, H, K, L, and S and matrix metalloproteinases 9 and 13 during chondrocyte hypertrophy and endochondral ossification in mouse fracture callus.”. Calcif. Tissue Int. 67 (5): 382-90. (2001). doi:10.1007/s002230001152. PMID 11136537. 
  • “Role of the single cysteine residue, Cys 3, of human and bovine cystatin B (stefin B) in the inhibition of cysteine proteinases.”. Protein Sci. 10 (9): 1729-38. (2001). doi:10.1110/ps.11901. PMC 2253190. PMID 11514663. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2253190/. 
  • “Analysis of a truncated form of cathepsin H in human prostate tumor cells.”. J. Biol. Chem. 277 (13): 11533-8. (2002). doi:10.1074/jbc.M109557200. PMID 11796715. 
  • “Involvement of cathepsin H in the processing of the hydrophobic surfactant-associated protein C in type II pneumocytes.”. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 26 (6): 659-70. (2002). doi:10.1165/ajrcmb.26.6.4744. PMID 12034564. 
  • “Expression of cathepsins B, H, K, L, and S during human fetal lung development.”. Dev. Dyn. 225 (1): 14-21. (2003). doi:10.1002/dvdy.10134. PMID 12203716. 
  • “Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899-903. (2003). Bibcode: 2002PNAS...9916899M. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC139241/. 
  • “Crystal structure of Stefin A in complex with cathepsin H: N-terminal residues of inhibitors can adapt to the active sites of endo- and exopeptidases.”. J. Mol. Biol. 326 (3): 875-85. (2003). doi:10.1016/S0022-2836(02)01432-8. PMID 12581647. 
  • “Cathepsin B and H activities and cystatin C concentrations in cerebrospinal fluid from patients with leptomeningeal metastasis.”. Clin. Chim. Acta 329 (1-2): 53-60. (2003). doi:10.1016/S0009-8981(03)00023-8. PMID 12589965. 
  • “Enzymatically modified LDL induces cathepsin H in human monocytes: potential relevance in early atherogenesis.”. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 23 (4): 661-7. (2004). doi:10.1161/01.ATV.0000063614.21233.BF. PMID 12615673. 
  • “Human cathepsin H: deletion of the mini-chain switches substrate specificity from aminopeptidase to endopeptidase.”. Biol. Chem. 384 (9): 1327-32. (2004). doi:10.1515/BC.2003.149. PMID 14515996. 

外部リンク

  • C01.040 - ペプチダーゼとそれらの阻害剤に関するMEROPSオンラインデータベース
 
PDBギャラリー

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