Anexina A3

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Anexina A3

Renderização baseada em PDB 1aii.

Estruturas disponíveis

PDB

Busca de ortólogos: PDBe, RCSB

Lista de códigos PDB
1AII, 1AXN

Identificadores

Símbolos

ANXA3; ANX3

IDs externos

OMIM: 106490 MGI: 1201378 HomoloGene: 68445 GeneCards: ANXA3 Gene

Número EC

3.1.4.43

Ontologia do gene
Função molecular	•calcium ion binding •calcium-dependent phospholipid binding •phospholipase A2 inhibitor activity •calcium-dependent protein binding
Componente celular	•cytoplasm •plasma membrane •membrane •phagocytic vesicle membrane •specific granule •extracellular vesicular exosome
Processo biológico	•phagocytosis •positive regulation of endothelial cell migration •defense response to bacterium •negative regulation of catalytic activity •neutrophil degranulation •positive regulation of angiogenesis •positive regulation of sequence-specific DNA binding transcription factor activity
Sources: Amigo / QuickGO

Padrões de expressão do ARN

Mais dados de expressão

Ortólogos

Espécies

Humano

Rato

Entrez

306

11745

Ensembl

ENSG00000138772

ENSMUSG00000029484

UniProt

P12429

O35639

RefSeq (mRNA)

NM_005139

NM_013470

RefSeq (proteína)

NP_005130

NP_038498

Localização (UCSC)

Chr 4:
79.47 – 79.53 Mb

Chr 5:
96.79 – 96.85 Mb

Busca PubMed

[1]

[2]

Anexina A3 é uma proteína que nos humanos é codificada pela gene ANXA3.^[1]^[2]

É expressada de maneira anormal em fetos derivados de fertilização in vitro e de microinjecção intracitoplasmática, podendo contribuir para um risco aumentado de defeitos no recém-nascido nestas tecnologias de reprodução medicamente assistida.^[3]

Este gene codifica um membro da família das anexinas. Os membros desta família de proteínas ligadas aos fosfolipídios dependentes de cálcio desempenham um papel na regulação do crescimento celular e em vias de transdução de sinal. Esta proteína funciona na inibição da fosfolipase A2 e na clivagem de inositol 1,2-fosfato cíclico para formar inositol 1-fosfato. Também desempenha um papel na anti-coagulação.^[2]

Referências

↑ Tait JF, Frankenberry DA, Miao CH, Killary AM, Adler DA, Disteche CM (agosto de 1991). «Chromosomal localization of the human annexin III (ANX3) gene». Genomics. 10 (2): 441–8. PMID 1830024. doi:10.1016/0888-7543(91)90330-H !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
↑ ^a ^b «Entrez Gene: ANXA3 annexin A3»
↑ Zhang Y, Zhang YL, Feng C; et al. (setembro de 2008). «Comparative proteomic analysis of human placenta derived from assisted reproductive technology». Proteomics. 8 (20): 4344–56. PMID 18792929. doi:10.1002/pmic.200800294 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)

Leitura adicional

Ernst JD, Hoye E, Blackwood RA, Jaye D (1990). «Purification and characterization of an abundant cytosolic protein from human neutrophils that promotes Ca2(+)-dependent aggregation of isolated specific granules.». J. Clin. Invest. 85 (4): 1065–71. PMC 296536. PMID 2138632. doi:10.1172/JCI114537 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Ross TS, Tait JF, Majerus PW (1990). «Identity of inositol 1,2-cyclic phosphate 2-phosphohydrolase with lipocortin III.». Science. 248 (4955): 605–7. PMID 2159184. doi:10.1126/science.2159184 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Pepinsky RB, Tizard R, Mattaliano RJ; et al. (1988). «Five distinct calcium and phospholipid binding proteins share homology with lipocortin I.». J. Biol. Chem. 263 (22): 10799–811. PMID 2968983 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Tait JF, Sakata M, McMullen BA; et al. (1989). «Placental anticoagulant proteins: isolation and comparative characterization four members of the lipocortin family.». Biochemistry. 27 (17): 6268–76. PMID 2975506. doi:10.1021/bi00417a011 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Tait JF, Smith C, Xu L, Cookson BT (1994). «Structure and polymorphisms of the human annexin III (ANX3) gene.». Genomics. 18 (1): 79–86. PMID 8276419. doi:10.1006/geno.1993.1428 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Sekar MC, Sambandam V, Grizzle WE, McDonald JM (1996). «Dissociation of cyclic inositol phosphohydrolase activity from annexin III.». J. Biol. Chem. 271 (14): 8295–9. PMID 8626524. doi:10.1074/jbc.271.14.8295 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Favier-Perron B, Lewit-Bentley A, Russo-Marie F (1996). «The high-resolution crystal structure of human annexin III shows subtle differences with annexin V.». Biochemistry. 35 (6): 1740–4. PMID 8639653. doi:10.1021/bi952092o !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
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Bruneel A, Labas V, Mailloux A; et al. (2006). «Proteomics of human umbilical vein endothelial cells applied to etoposide-induced apoptosis.». Proteomics. 5 (15): 3876–84. PMID 16130169. doi:10.1002/pmic.200401239 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
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Park JE, Lee DH, Lee JA; et al. (2005). «Annexin A3 is a potential angiogenic mediator.». Biochem. Biophys. Res. Commun. 337 (4): 1283–7. PMID 16236264. doi:10.1016/j.bbrc.2005.10.004 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)