FUT8

FUT8
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

2DE0

Идентификаторы
ПсевдонимыFUT8, fucosyltransferase 8, CDGF, CDGF1
Внешние IDOMIM: 602589 MGI: 1858901 HomoloGene: 9650 GeneCards: FUT8
Расположение гена (человек)
14-я хромосома человека
Хр.14-я хромосома человека[1]
14-я хромосома человека
Расположение в геноме FUT8
Расположение в геноме FUT8
Локус14q23.3Начало65,410,592 bp[1]
Конец65,744,121 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
12-я хромосома мыши
Хр.12-я хромосома мыши[2]
12-я хромосома мыши
Расположение в геноме FUT8
Расположение в геноме FUT8
Локус12|12 C3Начало77,284,899 bp[2]
Конец77,523,112 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • trigeminal ganglion

  • inferior ganglion of vagus nerve

  • ventricular zone

  • C1 segment
Наибольшая экспрессия в
  • left colon

  • epithelium of stomach

  • crypt of lieberkuhn of small intestine

  • lobe of cerebellum

  • olfactory tubercle
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
  • трансферазная активность
  • glycosyltransferase activity
  • SH3 domain binding
  • glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity
  • alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity
Компонент клетки
  • часть мембраны
  • аппарат Гольджи
  • мембрана
  • Golgi membrane
  • Golgi cisterna membrane
  • экзосома
  • цитозоль
Биологический процесс
  • GDP-L-fucose metabolic process
  • regulation of cellular response to oxidative stress
  • N-glycan fucosylation
  • N-glycan processing
  • in utero embryonic development
  • respiratory gaseous exchange by respiratory system
  • protein glycosylation
  • oligosaccharide biosynthetic process
  • Регуляция экспрессии генов
  • integrin-mediated signaling pathway
  • protein N-linked glycosylation
  • transforming growth factor beta receptor signaling pathway
  • миграция клеток
  • L-fucose catabolic process
  • receptor metabolic process
  • protein N-linked glycosylation via asparagine
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

2530

53618

Ensembl

ENSG00000033170

ENSMUSG00000021065

UniProt

Q9BYC5

Q9WTS2

RefSeq (мРНК)
NM_004480
NM_178154
NM_178155
NM_178156
NM_178157

NM_001371533
NM_001371534
NM_001371536

NM_001252614
NM_001252615
NM_001252616
NM_016893

RefSeq (белок)
NP_004471
NP_835368
NP_835369
NP_001358462
NP_001358463

NP_001358465

NP_001239543
NP_001239544
NP_001239545
NP_058589

Локус (UCSC)Chr 14: 65.41 – 65.74 MbChr 12: 77.28 – 77.52 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Альфа-(1, 6)-фукозилтрансфераза, или фукозилтрансферза 8 (англ. Alpha-(1,6)-fucosyltransferase; Fucosyltransferase 8; КФ 2.4.1.68) — фермент трансфераза семейства гликозилтрансфераз 10 (фукозилтрансферазы), продукт гена человека FUT8[5][6]. Играет роль в гликозилировании белков.

Функции

Фермент катализирует добавление фукозы через альфа-1,6-гликозидную связь 1-го остатка N-ацетилглюкозамина, ближайшего к пептидной цепи N-гликана.

Структура и внутриклеточная локализация

FUT8 состоит из 575 аминокислот, молекулярная масса 66,5 кДа. Как и другие фукозилтрансферазы, локализован на мембранах транс-отдела аппарата Гольджи.

Экспрессия

Экспрессирован практически во всех тланях, наиболее высокий уровень экспрессии — в нервном сплетении corpus callosum мозга.

Патология

Мутации гена фукозилтрансферазы 8 могут приводить к заболеванию наследственное нарушение гликозилирования с дефектным фукозилированием (т. н. CDGF). В связи с множественными функциями гликозилирования белков заболевание характеризуется широким спектром клинических проявлений: дефектами в развитии нервной системы, психомоторная задержка, дисморфизмы, гипотония, нарушения свёртываемости крови и иммунодефицит. CDGF является аутосомальным рецессивным заболеванием.

См. также

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000033170 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000021065 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Costache M., Apoil P.A., Cailleau A., Elmgren A., Larson G., Henry S., Blancher A., Iordachescu D., Oriol R., Mollicone R. Evolution of fucosyltransferase genes in vertebrates (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1997. — December (vol. 272, no. 47). — P. 29721—29728. — doi:10.1074/jbc.272.47.29721. — PMID 9368041.
  6. ↑ Entrez Gene: FUT8 fucosyltransferase 8 (alpha (1,6) fucosyltransferase)  (неопр.).

Литература

  • Miyoshi E., Noda K., Yamaguchi Y. et al. The alpha1-6-fucosyltransferase gene and its biological significance. (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 1473, no. 1. — P. 9—20. — doi:10.1016/s0304-4165(99)00166-x. — PMID 10580126.
  • Kalyanaraman V.S., Rodriguez V., Veronese F. et al. Characterization of the secreted, native gp120 and gp160 of the human immunodeficiency virus type 1. (англ.) // AIDS Res. Hum. Retroviruses[англ.] : journal. — 1990. — Vol. 6, no. 3. — P. 371—380. — doi:10.1089/aid.1990.6.371. — PMID 2187500.
  • Pal R., Hoke G.M., Sarngadharan M.G. Role of oligosaccharides in the processing and maturation of envelope glycoproteins of human immunodeficiency virus type 1. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1989. — Vol. 86, no. 9. — P. 3384—3388. — doi:10.1073/pnas.86.9.3384. — PMID 2541446. — PMC 287137.
  • Dewar R.L., Vasudevachari M.B., Natarajan V., Salzman N.P. Biosynthesis and processing of human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoproteins: effects of monensin on glycosylation and transport. (англ.) // J. Virol.[англ.] : journal. — 1989. — Vol. 63, no. 6. — P. 2452—2456. — PMID 2542563. — PMC 250699.
  • Kozarsky K., Penman M., Basiripour L. et al. Glycosylation and processing of the human immunodeficiency virus type 1 envelope protein. (англ.) // J. Acquir. Immune Defic. Syndr.[англ.] : journal. — 1989. — Vol. 2, no. 2. — P. 163—169. — PMID 2649653.
  • Robinson W.E., Montefiori D.C., Mitchell W.M. Evidence that mannosyl residues are involved in human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) pathogenesis. (англ.) // AIDS Res. Hum. Retroviruses[англ.] : journal. — 1988. — Vol. 3, no. 3. — P. 265—282. — doi:10.1089/aid.1987.3.265. — PMID 2829950.
  • Andersson B., Wentland M.A., Ricafrente J.Y. et al. A "double adaptor" method for improved shotgun library construction. (англ.) // Anal. Biochem.[англ.] : journal. — 1996. — Vol. 236, no. 1. — P. 107—113. — doi:10.1006/abio.1996.0138. — PMID 8619474.
  • Yu W., Andersson B., Worley K.C. et al. Large-scale concatenation cDNA sequencing. (англ.) // Genome Res. : journal. — 1997. — Vol. 7, no. 4. — P. 353—358. — doi:10.1101/gr.7.4.353. — PMID 9110174. — PMC 139146.
  • Yanagidani S., Uozumi N., Ihara Y. et al. Purification and cDNA cloning of GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide:alpha1-6 fucosyltransferase (alpha1-6 FucT) from human gastric cancer MKN45 cells. (англ.) // J. Biochem.[англ.] : journal. — 1997. — Vol. 121, no. 3. — P. 626—632. — doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021631. — PMID 9133635.
  • Yamaguchi Y., Fujii J., Inoue S. et al. Mapping of the alpha-1,6-fucosyltransferase gene, FUT8, to human chromosome 14q24.3. (англ.) // Cytogenetic and Genome Research[англ.] : journal. — Karger Publishers[англ.], 1999. — Vol. 84, no. 1—2. — P. 58—60. — doi:10.1159/000015215. — PMID 10343104.
  • Takahashi T., Ikeda Y., Tateishi A. et al. A sequence motif involved in the donor substrate binding by alpha1,6-fucosyltransferase: the role of the conserved arginine residues. (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 10, no. 5. — P. 503—510. — doi:10.1093/glycob/10.5.503. — PMID 10764839.
  • Yamaguchi Y., Ikeda Y., Takahashi T. et al. Genomic structure and promoter analysis of the human alpha1, 6-fucosyltransferase gene (FUT8). (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 10, no. 6. — P. 637—643. — doi:10.1093/glycob/10.6.637. — PMID 10814706.
  • Takahashi T., Ikeda Y., Miyoshi E. et al. alpha1,6fucosyltransferase is highly and specifically expressed in human ovarian serous adenocarcinomas. (англ.) // Int. J. Cancer[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 88, no. 6. — P. 914—919. — doi:10.1002/1097-0215(20001215)88:6<914::AID-IJC12>3.0.CO;2-1. — PMID 11093814.
  • Roos C., Kolmer M., Mattila P., Renkonen R. Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 5. — P. 3168—3175. — doi:10.1074/jbc.M107927200. — PMID 11698403.
  • Coullin P., Crooijmans R.P., Groenen M.A. et al. Assignment of FUT8 to chicken chromosome band 5q1.4 and to human chromosome 14q23.2→q24.1 by in situ hybridization. Conserved and compared synteny between human and chicken. (англ.) // Cytogenetic and Genome Research[англ.] : journal. — Karger Publishers[англ.], 2003. — Vol. 97, no. 3—4. — P. 234—238. — doi:10.1159/000066611. — PMID 12438718.
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
  • Martinez-Duncker I., Michalski J.C., Bauvy C. et al. Activity and tissue distribution of splice variants of alpha6-fucosyltransferase in human embryogenesis. (англ.) // Glycobiology : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 1. — P. 13—25. — doi:10.1093/glycob/cwh006. — PMID 14514715.
  • Ito Y., Miyauchi A., Yoshida H. et al. Expression of alpha1,6-fucosyltransferase (FUT8) in papillary carcinoma of the thyroid: its linkage to biological aggressiveness and anaplastic transformation. (англ.) // Cancer Lett.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 200, no. 2. — P. 167—172. — doi:10.1016/S0304-3835(03)00383-5. — PMID 14568171.