Dihidrolipoil dehidrogenaza

Dihidrolipoil dehidrogenaza
Identifikatori
EC broj1.8.1.4
CAS broj9001-18-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Dihidrolipoil dehidrogenaza (EC 1.8.1.4, LDP-Glc, LDP-Val, dehidrolipoatna dehidrogenaza, dijaforaza, dihidrolipoamidna dehidrogenaza, dihidrolipoamid:NAD+ oksidoreduktaza, dihidrolipoinska dehidrogenaza, dihidrotioktinska dehidrogenaza, lipoamidna dehidrogenaza (NADH), lipoamidna oksidoreduktaza (NADH), lipoamidna reduktaza, lipoamidna reduktaza (NADH), lipoatna dehidrogenaza, lipoinsko kiselinska dehidrogenaza, lipoilna dehidrogenaza, protein-6-N-(dihidrolipoil)lizin:NAD+ oksidoreduktaza) je enzim sa sistematskim imenom protein-N6-(dihidrolipoil)lizin:NAD+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

protein N6-(dihidrolipoil)lizin + NAD+ {\displaystyle \rightleftharpoons } protein N6-(lipoil)lizin + NADH + H+

Ovaj enzim je flavoprotein (FAD). On je komponenta multienzimskog kompleksa 2-okso-kiselinske dehidrogenaze.

Reference

  1. ^ Massey, V. (1963). „Lipoyl dehydrogenase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 275—306. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
  2. ^ Massey, V., Gibson, Q.H. and Veeger, C. (1960). „Intermediates in the catalytic action of lipoyl dehydrogenase (diaphorase)”. Biochem. J. 77: 341—351. PMID 13767908. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Savage, N. (1957). „Preparation and properties of highly purified diaphorase”. Biochem. J. 67: 146—155. PMID 13471525. 
  4. ^ Straub, F.B. (1939). „Isolation and properties of a flavoprotein from heart muscle tissue”. Biochem. J. 33: 787—792. PMID 16746974. 
  5. ^ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961—1004. PMID 10966480. 
  6. ^ Nesbitt, N.M., Baleanu-Gogonea, C., Cicchillo, R.M., Goodson, K., Iwig, D.F., Broadwater, J.A., Haas, J.A., Fox, B.G. and Booker, S.J. (2005). „Expression, purification, and physical characterization of Escherichia coli lipoyl(octanoyl)transferase”. Protein Expr. Purif. 39: 269—282. PMID 15642479. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Dihydrolipoyl+dehydrogenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Aldehid/Okso oksidoreduktaze (EC 1.2)
1.2.1: NAD ili NADP1.2.2: citohrom
  • Format dehidrogenaza (citohrom)
1.2.3: kiseonik1.2.4: disulfid
  • Oksoglutarat dehidrogenazni kompleks
  • Piruvatna dehidrogenaza
  • Dehidrogenazni kompleks alfa-keto kiseline razgranatog lanca
    • BCKDHA
    • BCKDHB
    • DBT
    • DLD
1.2.7: gvožđe-sumporni protein
  • п
  • р
  • у
Oksidoreduktaze: Sumporne oksidoreduktaze (EC 1.8)
1.8.1: NAD ili NADP
1.8.2: citohrom
1.8.3: kiseonik
1.8.4: disulfid
1.8.5: hinon
  • Glutation dehidrogenaza (askorbat)
1.8.98: Druge, poznate
1.8.99: Druge
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija