Fukoziltransferasa 3

Galaktozid 3(4)-L-fukoziltransferaza je enzim koji je kod ljudi kodiran FUT3 genom.[1][2][3]

Funkcija

Levisov sistem histo-krvnih grupa obuhvata skup fukozilovanih glikosfingolipida koji se sintetišu u egzokrinim epitelnim ćelijama i cirkulišu u telesnim tečnostima. Glikosfingolipidi funkcionišu u embriogenezi, diferencijaciji tkiva, metastazama tumora, zapaljenju i bakterijskoj adheziji. Oni se sekundarno apsorbuju u crvena krvna zrnca što dovodi do njihovog Luisovog fenotipa. Ovaj gen je član porodice fukoziltransferaza, koja katalizuje dodavanje fukoze na prekurzor polisaharida u poslednjem koraku biosinteze Luisovog antigena. On kodira enzim sa aktivnostima alfa(1,3)-fukoziltransferaze i alfa(1,4)-fukoziltransferaze. Mutacije u ovom genu su odgovorne za većinu Levis antigen-negativnih fenotipova. Za ovaj gen je pronađeno više alternativnih splajsnih varijanti, koje kodiraju isti protein.[3]

Vidi još

  • Klaster diferencijacije

Reference

  1. ^ Kukowska-Latallo JF, Larsen RD, Nair RP, Lowe JB (август 1990). „A cloned human cDNA determines expression of a mouse stage-specific embryonic antigen and the Lewis blood group alpha(1,3/1,4)fucosyltransferase”. Genes & Development. 4 (8): 1288—303. PMID 1977660. doi:10.1101/gad.4.8.1288 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  2. ^ Weston BW, Nair RP, Larsen RD, Lowe JB (фебруар 1992). „Isolation of a novel human alpha (1,3)fucosyltransferase gene and molecular comparison to the human Lewis blood group alpha (1,3/1,4)fucosyltransferase gene. Syntenic, homologous, nonallelic genes encoding enzymes with distinct acceptor substrate specificities”. The Journal of Biological Chemistry. 267 (6): 4152—60. PMID 1740457. doi:10.1016/S0021-9258(19)50641-X Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  3. ^ а б „Entrez Gene: FUT3 fucosyltransferase 3 (galactoside 3(4)-L-fucosyltransferase, Lewis blood group)”. 

Literatura

  • Cameron HS, Szczepaniak D, Weston BW (август 1995). „Expression of human chromosome 19p alpha(1,3)-fucosyltransferase genes in normal tissues. Alternative splicing, polyadenylation, and isoforms”. The Journal of Biological Chemistry. 270 (34): 20112—22. PMID 7650030. doi:10.1074/jbc.270.34.20112 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Reguigne-Arnould I, Couillin P, Mollicone R, Fauré S, Fletcher A, Kelly RJ, Lowe JB, Oriol R (1995). „Relative positions of two clusters of human alpha-L-fucosyltransferases in 19q (FUT1-FUT2) and 19p (FUT6-FUT3-FUT5) within the microsatellite genetic map of chromosome 19”. Cytogenetics and Cell Genetics. 71 (2): 158—62. PMID 7656588. doi:10.1159/000134098. 
  • Nishihara S, Nakazato M, Kudo T, Kimura H, Ando T, Narimatsu H (јануар 1993). „Human alpha-1,3 fucosyltransferase (FucT-VI) gene is located at only 13 kb 3' to the Lewis type fucosyltransferase (FucT-III) gene on chromosome 19”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 190 (1): 42—6. PMID 7916594. doi:10.1006/bbrc.1993.1008. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Nishihara S, Narimatsu H, Iwasaki H, Yazawa S, Akamatsu S, Ando T, Seno T, Narimatsu I (новембар 1994). „Molecular genetic analysis of the human Lewis histo-blood group system”. The Journal of Biological Chemistry. 269 (46): 29271—8. PMID 7961897. doi:10.1016/S0021-9258(19)62041-7 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Mollicone R, Reguigne I, Kelly RJ, Fletcher A, Watt J, Chatfield S, Aziz A, Cameron HS, Weston BW, Lowe JB (август 1994). „Molecular basis for Lewis alpha(1,3/1,4)-fucosyltransferase gene deficiency (FUT3) found in Lewis-negative Indonesian pedigrees”. The Journal of Biological Chemistry. 269 (33): 20987—94. PMID 8063716. doi:10.1016/S0021-9258(17)31919-1 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Koda Y, Kimura H, Mekada E (новембар 1993). „Analysis of Lewis fucosyltransferase genes from the human gastric mucosa of Lewis-positive and -negative individuals”. Blood. 82 (9): 2915—9. PMID 8219240. doi:10.1182/blood.V82.9.2915.2915 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Elmgren A, Rydberg L, Larson G (октобар 1993). „Genotypic heterogeneity among Lewis negative individuals”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 196 (2): 515—20. PMID 8240322. doi:10.1006/bbrc.1993.2280. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Nishihara S, Yazawa S, Iwasaki H, Nakazato M, Kudo T, Ando T, Narimatsu H (октобар 1993). „Alpha (1,3/1,4)fucosyltransferase (FucT-III) gene is inactivated by a single amino acid substitution in Lewis histo-blood type negative individuals”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 196 (2): 624—31. PMID 8240337. doi:10.1006/bbrc.1993.2295. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Elmgren A, Börjeson C, Svensson L, Rydberg L, Larson G (1996). „DNA sequencing and screening for point mutations in the human Lewis (FUT3) gene enables molecular genotyping of the human Lewis blood group system”. Vox Sanguinis. 70 (2): 97—103. PMID 8801770. S2CID 42984604. doi:10.1111/j.1423-0410.1996.tb01300.x. 
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (септембар 1996). „Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery”. Genome Research. 6 (9): 791—806. PMID 8889548. doi:10.1101/gr.6.9.791 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Orntoft TF, Vestergaard EM, Holmes E, Jakobsen JS, Grunnet N, Mortensen M, Johnson P, Bross P, Gregersen N, Skorstengaard K, Jensen UB, Bolund L, Wolf H (децембар 1996). „Influence of Lewis alpha1-3/4-L-fucosyltransferase (FUT3) gene mutations on enzyme activity, erythrocyte phenotyping, and circulating tumor marker sialyl-Lewis a levels”. The Journal of Biological Chemistry. 271 (50): 32260—8. PMID 8943285. doi:10.1074/jbc.271.50.32260 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Elmgren A, Mollicone R, Costache M, Börjeson C, Oriol R, Harrington J, Larson G (август 1997). „Significance of individual point mutations, T202C and C314T, in the human Lewis (FUT3) gene for expression of Lewis antigens by the human alpha(1,3/1,4)-fucosyltransferase, Fuc-TIII”. The Journal of Biological Chemistry. 272 (35): 21994—8. PMID 9268337. doi:10.1074/jbc.272.35.21994. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Pang H, Liu Y, Koda Y, Soejima M, Jia J, Schlaphoff T, Du Toit ED, Kimura H (јун 1998). „Five novel missense mutations of the Lewis gene (FUT3) in African (Xhosa) and Caucasian populations in South Africa”. Human Genetics. 102 (6): 675—80. PMID 9703429. S2CID 12651016. doi:10.1007/s004390050760. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Nishihara S, Hiraga T, Ikehara Y, Iwasaki H, Kudo T, Yazawa S, Morozumi K, Suda Y, Narimatsu H (април 1999). „Molecular behavior of mutant Lewis enzymes in vivo”. Glycobiology. 9 (4): 373—82. PMID 10089211. doi:10.1093/glycob/9.4.373 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Yazawa S, Tanaka S, Nishimura T, Miyanaga K, Kochibe N (1999). „Plasma alpha1,3-fucosyltransferase deficiency in schizophrenia”. Experimental and Clinical Immunogenetics. 16 (3): 125—30. PMID 10394050. S2CID 85281056. doi:10.1159/000019104. 
  • Holmes EH, Yen TY, Thomas S, Joshi R, Nguyen A, Long T, Gallet F, Maftah A, Julien R, Macher BA (август 2000). „Human alpha 1,3/4 fucosyltransferases. Characterization of highly conserved cysteine residues and N-linked glycosylation sites”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (32): 24237—45. PMID 10816554. doi:10.1074/jbc.M000888200 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Grahn A, Elmgren A, Aberg L, Svensson L, Jansson PA, Lönnroth P, Larson G (октобар 2001). „Determination of Lewis FUT3 gene mutations by PCR using sequence-specific primers enables efficient genotyping of clinical samples”. Human Mutation. 18 (4): 358—9. PMID 11668626. S2CID 33547478. doi:10.1002/humu.1204. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
  • Roos C, Kolmer M, Mattila P, Renkonen R (фебруар 2002). „Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (5): 3168—75. PMID 11698403. doi:10.1074/jbc.M107927200 Слободан приступ. CS1 одржавање: Формат датума (веза)

Spoljašnje veze

  • CD174+Antigen на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
1-50
CD1 (a-c, 1A, 1D, 1E) • CD2 • CD3 (γ, δ, ε) • CD4 • CD5 • CD6 • CD7 • CD8 (a) • CD9 • CD10 • CD11 (a, b, c) • CD13 • CD14 • CD15 • CD16 (A, B) • CD18 • CD19 • CD20 • CD21 • CD22 • CD23 • CD24 • CD25 • CD26 • CD27 • CD28 • CD29 • CD30 • CD31 • CD32 (A, B) • CD33 • CD34 • CD35 • CD36 • CD37 • CD38 • CD39 • CD40 • CD41 • CD42 (a, b, c, d) • CD43 • CD44 • CD45 • CD46 • CD47 • CD48 • CD49 (a, b, c, d, e, f) • CD50
51-100
CD51 • CD52 • CD53 • CD54 • CD55 • CD56 • CD57 • CD58 • CD59 • CD61 • CD62 (E, L, P) • CD63 • CD64 (A, B, C) • CD66 (a, b, c, d, e, f) • CD68 • CD69 • CD70 • CD71 • CD72 • CD73 • CD74 • CD78 • CD79 (a, b) • CD80 • CD81 • CD82 • CD83 • CD84 • CD85 (a, d, e, h, j, k) • CD86 • CD87 • CD88 • CD89 • CD90 • CD91- CD92 • CD93 • CD94 • CD95 • CD96 • CD97 • CD98 • CD99 • CD100
101-150
CD101 • CD102 • CD103 • CD104 • CD105 • CD106 • CD107 (a, b) • CD108 • CD109 • CD110 • CD111 • CD112 • CD113 • CD114 • CD115 • CD116 • CD117 • CD118 • CD119 • CD120 (a, b) • CD121 (a, b) • CD122 • CD123 • CD124 • CD125 • CD126 • CD127 • CD129 • CD130 • CD131 • CD132 • CD133 • CD134 • CD135 • CD136 • CD137 • CD138 • CD140b • CD141 • CD142 • CD143 • CD144 • CD146 • CD147 • CD148 • CD150
151-200
CD151 • CD152 • CD153 • CD154 • CD155 • CD156 (a, b, c) • CD157 • CD158 (a, d, e, i, k) • CD159 (a, c) • CD160 • CD161 • CD162 • CD163 • CD164 • CD166 • CD167 (a, b) • CD168 • CD169 • CD170 • CD171 • CD172 (a, b, g) • CD174 • CD177 • CD178 • CD179 (a, b) • CD181 • CD182 • CD183 • CD184 • CD185 • CD186 • CD191 • CD192 • CD193 • CD194 • CD195 • CD196 • CD197 • CDw198 • CDw199 • CD200
201-250
CD201 • CD202b • CD204 • CD205 • CD206 • CD207 • CD208 • CD209 • CDw210 (a, b) • CD212 • CD213a (1, 2) • CD217 • CD218 (a, b) • CD220 • CD221 • CD222 • CD223 • CD224 • CD225 • CD226 • CD227 • CD228 • CD229 • CD230 • CD233 • CD234 • CD235 (a, b) • CD236 • CD238 • CD239 • CD240CE • CD241 • CD243 • CD244 • CD246 • CD247- CD248 • CD249
251-300
CD252 • CD253 • CD254 • CD256 • CD257 • CD258 • CD261 • CD262 • CD264 • CD265 • CD266 • CD267 • CD268 • CD269 • CD271 • CD272 • CD273 • CD274 • CD275 • CD276 • CD278 • CD279 • CD280 • CD281 • CD282 • CD283 • CD284 • CD286 • CD288 • CD289 • CD290 • CD292 • CDw293 • CD294 • CD295 • CD297 • CD298 • CD299
301-350
CD300A • CD301 • CD302 • CD303 • CD304 • CD305 • CD306 • CD307 • CD309 • CD312 • CD314 • CD315 • CD316 • CD317 • CD318 • CD320 • CD321 • CD322 • CD324 • CD325 • CD326 • CD328 • CD329 • CD331 • CD332 • CD333 • CD334 • CD335 • CD336 • CD337 • CD338 • CD339 • CD340 • CD344 • CD349 • CD350
  • п
  • р
  • у
2.4.1: Heksozil-
transferaze
Glukozil-
Galaktozil-
Glukuronozil-
Fukozil-
Manozil-
2.4.2: Pentozil-
transferaze
Riboza
ADP-riboziltransferaza
Fosforiboziltransferaza
Drugi
Drugi
2.4.99: Sijalil
transferaze