Inzulizin

Inzulizin
Identifikatori
EC broj3.4.24.56
CAS broj9013-83-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Inzulizin (EC 3.4.24.56, insulinaza, insulin-degradirajući enzim, insulinska proteaza, insulinska proteinaza, insulin-degradirajuća neutralna proteinaza, insulin-specifična proteaza, insulin-glukagonska proteaza, metaloinsulinaza, IDE) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Degradacija insulina, glukagona i drugih polipeptida. Nije aktivan na drugim proteinima

Ovaj citosolni enzim je prisutan kod sisara i voćne mušice, Drosophila melanogaster.

Reference

  1. ^ Duckworth, W.C. (1988). „Insulin degradation: mechanisms, products, and significance”. Endocrine Rev. 9: 319—345. PMID 3061785. 
  2. ^ Affholter, J.A., Hsieh, C.-L., Francke, U. and Roth, R.A. (1990). „Insulin-degrading enzyme: stable expression of the human complementary DNA, characterization of its protein product, and chromosomal mapping of the human and mouse genes”. Mol. Endocrinol. 4: 1125—1135. PMID 2293021. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Duckworth, W.C., Hamel, F.G., Bennett, R., Ryan, M.P. and Roth, R.A. (1990). „Human red blood cell insulin-degrading enzyme and rat skeletal muscle insulin protease share antigenic sites and generate identical products from insulin”. J. Biol. Chem. 265: 2984—2987. PMID 1689296. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Kuo, W.-L., Gehm, B.D. and Rosner, M.R. (1990). „Cloning and expression of the cDNA for a Drosophila insulin-degrading enzyme”. Mol. Endocrinol. 4: 1580—1591. PMID 2126597. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Ding, L., Becker, A.B., Suzuki, A. and Roth, R.A. (1992). „Comparison of the enzymatic and biochemical properties of human insulin-degrading enzyme and Escherichia coli protease III”. J. Biol. Chem. 267: 2414—2420. PMID 1733942. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Insulysin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija