Karboksilestaraza

Karboksilestaraza
Identifikatori
EC broj3.1.1.1
CAS broj9016-18-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Karboksilestaraza (EC 3.1.1.1, ali-esteraza, B-esteraza, monobutiraza, kokainska esteraza, prokainska esteraza, metilbutiraza, vitamin A esteraza, butirilna esteraza, karboksiesteraza, karboksilatna esteraza, karboksilna esteraza, metilbutiratna esteraza, triacetinska esteraza, karboksil estarska hidrolaza, butiratna esteraza, metilbutiraza, alfa-karboksilesteraza, propionilna esteraza, nespecifična karboksilesteraza, esteraza D, esteraza B, esteraza A, serin esteraza, karboksilno kiselinska esteraza, kokainska esteraza) je enzim sa sistematskim imenom karboksilna-estar hidrolaza.[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

karboksilni estar + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } alkohol + karboksilat

Ovaj enzim ima široku specifičnost.

Reference

  1. ^ Augusteyn, R.C., de Jersey, J., Webb, E.C. and Zerner, B. (1969). „On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases”. Biochim. Biophys. Acta. 171: 128—137. PMID 4884138. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Barker, D.L. & Jencks, W.P. (1969). „Pig liver esterase. Physical properties”. Biochemistry. 8: 3879—3889. PMID 4981346. 
  3. ^ Bertram, J. & Krisch, K. (1969). „Hydrolysis of vitamin A acetate by unspecific carboxylesterases from liver and kidney”. Eur. J. Biochem. 11: 122—126. PMID 5353595. 
  4. ^ Burch, J. (1954). „The purification and properties of horse liver esterase”. Biochem. J. 58: 415—426. PMID 13208632. 
  5. ^ Horgan, D.J., Stoops, J.K., Webb, E.C. and Zerner, B. (1969). „Carboxylesterases (EC 3.1.1). A large-scale purification of pig liver carboxylesterase”. Biochemistry. 8: 2000—2006. PMID 5785220. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  6. ^ Malhotra, O.P. & Philip, G. (1966). „Specificity of goat intestinal esterase”. Biochem. Z. 346: 386—402. 
  7. ^ Mentlein, R., Schumann, M. and Heymann, E. (1984). „Comparative chemical and immunological characterization of five lipolytic enzymes (carboxylesterases) from rat liver microsomes”. Arch. Biochem. Biophys. 234: 612—621. PMID 6208846. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  8. ^ Runnegar, M.T.C., Scott, K., Webb, E.C. and Zerner, B. (1969). „Carboxylesterases (EC 3.1.1). Purification and titration of ox liver carboxylesterase”. Biochemistry. 8: 2013—2018. PMID 5785222. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Carboxylesterase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
TemeTipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija