Kokolizin
| Kokolizin | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.4.24.30 | ||||||||
| CAS broj | 156859-08-4 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Kokolizin (EC 3.4.24.30, Streptococcus thermophilus intracelularna proteinaza, EM 19000) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- Preferentno razlaganje: -Leu, -Phe, -Tyr, -Ala
Ova endopeptidaza je prisutna u bakterijama S. thermophilus i S. diacetilactis, kao i u medijumu bakterije S. faecalis.
Reference
- ^ Desmazeaud, M.J. (1974). „Propriétés générales et spécificité d’action d’une endopeptidase neutre intracellulaire de Streptococcus thermophilus”. Biochimie. 56: 1173—1181. PMID 4451671.
- '^ Desmazeaud, M.J. & Zevaco, C. (1976). „General properties and substrate specificity of an intracellular neutral protease from Streptococcus diacetilactis'”. Ann. Biol. Anim. Biochem. Biophys. 16: 851—868.
- ^ Smith, R.A.G., Green, J. and Kopper, P.H. (1980). „The purification and properties of a fibrinolytic neutral metalloendopeptidase from Streptococcus faecalis”. Arch. Biochem. Biophys. 202: 629—638. PMID 6779709. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Mäkinen, P.-L., Clewell, D.B., An, F., Mäkinen, K.K. (1989). „P'urification and substrate specificity of a strongly hydrophobic extracellular metalloendopeptidase ("gelatinase") from Streptococcus faecalis (strain 0G1-10)”. J. Biol. Chem. 264: 3325—3334. PMID 2536744. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Coccolysin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
| 3.4.11 | |
|---|---|
| 3.4.13 | Dipeptidaza (1, 2, 3) |
| 3.4.14 | Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II) |
| 3.4.15 | |
| 3.4.16 | Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza |
| 3.4.17 | |
| Drugi/negrupisni | Metaloeksopeptidaza |
Serinske peptidaze · Cisteinska proteaza · Aspartatna proteaza · Metaloendopeptidaze
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
