Metionilna aminopeptidaza
| Metionilna aminopeptidaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.4.11.18 | ||||||||
| CAS broj | 61229-81-0 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Metionilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.18, metioninska aminopeptidaza, peptidaza M, L-metioninska aminopeptidaza, MAP) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- Oslobađanje N-terminalne aminokiseline, preferentno metionina, sa peptida i arilamida
Ovaj za membranu vezani enzim je prisutan kod prokariota i eukariota.
Reference
- ^ Yoshida, A. & Lin, M. (1972). „NH2-terminal formylmethionine- and NH2-terminal methionine-cleaving enzymes in rabbits”. J. Biol. Chem. 247: 952—957. PMID 4110013.
- ^ Tsunasawa, S., Stewart, J.W. and Sherman, F. (1985). „Acylamino acid-releasing enzyme from rat liver”. J. Biol. Chem. 260: 5832—5391. PMID 2985590. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Freitas, J.O., Jr., Termignoni, C. and Guimaraes, J.A. (1985). „Methionine aminopeptidase associated with liver mitochondria and microsomes”. Int. J. Biochem. 17: 1285—1291. PMID 3937747. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Ben-Bassat, A., Bauer, K., Chang, S.-Y., Myambo, K., Boosman, A. and Chang, S. (1987). „Processing of the initiation methionine from proteins: properties of Escherichia coli methionine aminopeptidase and its gene structure”. J. Bacteriol. 169: 751—757. PMID 3027045. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Roderick, S.L. & Mathews, B.W. (1988). „Crystallization of methionine aminopeptidase from Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 263: 16531—16531. PMID 89034132.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
- Methionyl+aminopeptidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
| 3.4.11 | |
|---|---|
| 3.4.13 | Dipeptidaza (1, 2, 3) |
| 3.4.14 | Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II) |
| 3.4.15 | |
| 3.4.16 | Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza |
| 3.4.17 | |
| Drugi/negrupisni | Metaloeksopeptidaza |
Serinske peptidaze · Cisteinska proteaza · Aspartatna proteaza · Metaloendopeptidaze
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
