Seralizin

Seralizin
Identifikatori
EC broj3.4.24.40
CAS broj70851-98-8
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Seralizin (EC 3.4.24.40, Pseudomonas aeruginosa alkalinska proteinaza, Escherichia freundii proteinaza, Serratia marcescens ekstraćelijska proteinaza, Serratia marcescens metaloproteinaza, Pseudomonas aeruginosa alk. proteaza, Serratia marcescens metaloproteaza) je enzim.[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Preferentno razlaganje veza sa hidrofobnim ostacima u P1'

Ova endopeptidaza je prisutna u Pseudomonas aeruginosa, Escherichia freundii, Serratia marcescens i Erwinia chrysanthemi.

Reference

  1. ^ Morihara, K., Tsuzuki, H. and Oka, T. (1968). „Comparison of the specificities of various neutral proteinases from microorganisms”. Arch. Biochem. Biophys. 123: 572—588. PMID 4967801. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Morihara, K., Tsuzuki, H. and Oka, T. (1973). „On the specificity of Pseudomonas aeruginosa alkaline proteinase with synthetic peptides”. Biochim. Biophys. Acta. 309: 414—429. PMID 4199986. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Nakajima, M., Mizusawa, K. and Yoshida, F. (1974). „Purification and properties of an extracellular proteinase of psychrophilic Escherichia freundii”. Eur. J. Biochem. 44: 87—96. PMID 4212288. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Decedue, C.J., Broussard, E.A., II, L arson, A.D. and Braymer, H.D. (1979). „Purification and characterization of the extracellular proteinase of Serratia marcescens”. Biochim. Biophys. Acta. 569: 293—301. PMID 383155. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Doerr, M. & Traub, W.H. (1984). „Purification and characterization of two Serratia marcescens proteases”. Zentralbl. Bakteriol., Mikrobiol. Hyg. Ser. A. 257: 6—19. PMID 6380155. 
  6. ^ Nakahama, K., Yoshimura, K., Marumoto, R., Kikuchi, M., Lee, I.S., Hase, T. and Matsubara, H. (1986). „Cloning and sequencing of Serratia protease gene”. Nucleic Acids Res. 14: 5843—5856. PMID 3016665. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  7. ^ Dahler, G.S., Barras, F. and Keen, N.T. (1990). „Cloning of genes encoding extracellular metalloproteases from Erwinia chrysanthemi EC16”. J. Bacteriol. 172: 5803—5815. PMID 2211513. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  8. ^ Okuda, K., Morihara, K., Atsumi, Y., Takeuchi, H., Kawamoto, S., Kawasaki, H., Suzuki, K. and Fukushima, J. (1990). „Complete nucleotide sequence of the structural gene for alkaline proteinase from Pseudomonas aeruginosa IFO 3455”. Infect. Immun. 58: 4083—4088. PMID 2123832. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Serralysin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija