AMY1C

Наявні структури

Пошук для людей: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1C8Q, 1JXJ, 1JXK, 1MFU, 1MFV, 1NM9, 1Q4N, 1SMD, 1XV8, 1Z32, 3BLK, 3BLP, 3DHP

Ідентифікатори

Символи

AMY1C, AMY1, amylase, alpha 1C (salivary), amylase alpha 1C (salivary), amylase alpha 1C

Зовнішні ІД

OMIM: 104702 HomoloGene: 133998 GeneCards: AMY1C

шифр КФ

3.2.1.1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0103025 alpha-amylase activity • hydrolase activity • каталітична активність • зв'язування з іоном металу • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds • cation binding
Клітинна компонента	• extracellular region • екзосома • міжклітинний простір
Біологічний процес	• травлення • обмін речовин • carbohydrate metabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


278


н/д

Ensembl


ENSG00000187733


н/д

UniProt


P04745


н/д

RefSeq (мРНК)


NM_001008219 NM_001346780


н/д

RefSeq (білок)


NP_001008220 NP_001333709 NP_001008222 NP_004029 NP_001008219


н/д

Локус (UCSC)

Хр. 1: 103.75 – 103.76 Mb

н/д

PubMed search

^[1]

н/д

Вікідані

Див./Ред. для людей

AMY1C (англ. Amylase, alpha 1C (salivary)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 511 амінокислот, а молекулярна маса — 57 768^[3].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKLFWLLFTI	GFCWAQYSSN	TQQGRTSIVH	LFEWRWVDIA	LECERYLAPK
GFGGVQVSPP	NENVAIHNPF	RPWWERYQPV	SYKLCTRSGN	EDEFRNMVTR
CNNVGVRIYV	DAVINHMCGN	AVSAGTSSTC	GSYFNPGSRD	FPAVPYSGWD
FNDGKCKTGS	GDIENYNDAT	QVRDCRLSGL	LDLALGKDYV	RSKIAEYMNH
LIDIGVAGFR	IDASKHMWPG	DIKAILDKLH	NLNSNWFPEG	SKPFIYQEVI
DLGGEPIKSS	DYFGNGRVTE	FKYGAKLGTV	IRKWNGEKMS	YLKNWGEGWG
FMPSDRALVF	VDNHDNQRGH	GAGGASILTF	WDARLYKMAV	GFMLAHPYGF
TRVMSSYRWP	RYFENGKDVN	DWVGPPNDNG	VTKEVTINPD	TTCGNDWVCE
HRWRQIRNMV	NFRNVVDGQP	FTNWYDNGSN	QVAFGRGNRG	FIVFNNDDWT
FSLTLQTGLP	AGTYCDVISG	DKINGNCTGI	KIYVSDDGKA	HFSISNSAED
PFIAIHAESK	L

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Задіяний у такому біологічному процесі як вуглеводний обмін. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, хлоридом. Секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Gumucio D.L., Wiebauer K., Caldwell R.M., Samuelson L.C., Meisler M.H. (1988). Concerted evolution of human amylase genes. Mol. Cell. Biol. 8: 1197—1205. PMID 2452973 DOI:10.1128/MCB.8.3.1197
Bank R.A., Hettema E.H., Arwert F., Amerongen A.V., Pronk J.C. (1991). Electrophoretic characterization of posttranslational modifications of human parotid salivary alpha-amylase. Electrophoresis. 12: 74—79. PMID 1710976 DOI:10.1002/elps.1150120114
Ramasubbu N., Paloth V., Luo Y., Brayer G.D., Levine M.J. (1996). Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6-A resolution: implications for its role in the oral cavity. Acta Crystallogr. D. 52: 435—446. PMID 15299664 DOI:10.1107/S0907444995014119
Ramasubbu N., Ragunath C., Mishra P.J. (2003). Probing the role of a mobile loop in substrate binding and enzyme activity of human salivary amylase. J. Mol. Biol. 325: 1061—1076. PMID 12527308 DOI:10.1016/S0022-2836(02)01326-8
Handy D.E., Larsen S.H., Karn R.C., Hodes M.E. (1987). Identification of a human salivary amylase gene. Partial sequence of genomic DNA suggests a mode of regulation different from that of mouse, Amy1. Mol. Biol. Med. 4: 145—155. PMID 2442579

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:474 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P04745 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.