AOC3 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1PU4, 1US1, 2C10, 2C11, 2Y73, 2Y74, 3ALA, 4BTW, 4BTX, 4BTY | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | AOC3, HPAO, SSAO, VAP-1, VAP1, amine oxidase, copper containing 3, amine oxidase copper containing 3 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 603735 MGI: 1306797 HomoloGene: 2770 GeneCards: AOC3 |
---|
|
Реагує на сполуку |
---|
phenelzine[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • calcium ion binding • protein homodimerization activity • quinone binding • aliphatic-amine oxidase activity • зв'язування з іоном металу • tryptamine:oxygen oxidoreductase (deaminating) activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein heterodimerization activity • oxidoreductase activity • phenethylamine:oxygen oxidoreductase (deaminating) activity • copper ion binding • aminoacetone:oxygen oxidoreductase(deaminating) activity • primary amine oxidase activity |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • integral component of membrane • комплекс Ґольджі • мембрана • клітинна мембрана • Мікроворсинки • cell surface • early endosome • ендоплазматичний ретикулум |
---|
Біологічний процес | • GO:1904576 response to antibiotic • amine metabolic process • адгезія клітин • xenobiotic metabolic process • inflammatory response • negative regulation of primary amine oxidase activity |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001277731 NM_001277732 NM_003734 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001264660 NP_001264661 NP_003725 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 17: 42.85 – 42.86 Mb | Хр. 11: 101.22 – 101.23 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
AOC3 (Амінокислоти, що містять мідь 3) (англ. Amine oxidase, copper containing 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 763 амінокислот, а молекулярна маса — 84 622[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MNQKTILVLL | | ILAVITIFAL | | VCVLLVGRGG | | DGGEPSQLPH | | CPSVSPSAQP |
WTHPGQSQLF | | ADLSREELTA | | VMRFLTQRLG | | PGLVDAAQAR | | PSDNCVFSVE |
LQLPPKAAAL | | AHLDRGSPPP | | AREALAIVFF | | GRQPQPNVSE | | LVVGPLPHPS |
YMRDVTVERH | | GGPLPYHRRP | | VLFQEYLDID | | QMIFNRELPQ | | ASGLLHHCCF |
YKHRGRNLVT | | MTTAPRGLQS | | GDRATWFGLY | | YNISGAGFFL | | HHVGLELLVN |
HKALDPARWT | | IQKVFYQGRY | | YDSLAQLEAQ | | FEAGLVNVVL | | IPDNGTGGSW |
SLKSPVPPGP | | APPLQFYPQG | | PRFSVQGSRV | | ASSLWTFSFG | | LGAFSGPRIF |
DVRFQGERLV | | YEISLQEALA | | IYGGNSPAAM | | TTRYVDGGFG | | MGKYTTPLTR |
GVDCPYLATY | | VDWHFLLESQ | | APKTIRDAFC | | VFEQNQGLPL | | RRHHSDLYSH |
YFGGLAETVL | | VVRSMSTLLN | | YDYVWDTVFH | | PSGAIEIRFY | | ATGYISSAFL |
FGATGKYGNQ | | VSEHTLGTVH | | THSAHFKVDL | | DVAGLENWVW | | AEDMVFVPMA |
VPWSPEHQLQ | | RLQVTRKLLE | | MEEQAAFLVG | | SATPRYLYLA | | SNHSNKWGHP |
RGYRIQMLSF | | AGEPLPQNSS | | MARGFSWERY | | QLAVTQRKEE | | EPSSSSVFNQ |
NDPWAPTVDF | | SDFINNETIA | | GKDLVAWVTA | | GFLHIPHAED | | IPNTVTVGNG |
VGFFLRPYNF | | FDEDPSFYSA | | DSIYFRGDQD | | AGACEVNPLA | | CLPQAAACAP |
DLPAFSHGGF | | SHN |
Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.
Література
- Zhang X., McIntire W.S. (1996). Cloning and sequencing of a copper-containing, topaquinone-containing monoamine oxidase from human placenta. Gene. 179: 279—286. PMID 8972912 DOI:10.1016/S0378-1119(96)00387-3
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Aboulaich N., Vainonen J.P., Stralfors P., Vener A.V. (2004). Vectorial proteomics reveal targeting, phosphorylation and specific fragmentation of polymerase I and transcript release factor (PTRF) at the surface of caveolae in human adipocytes. Biochem. J. 383: 237—248. PMID 15242332 DOI:10.1042/BJ20040647
Примітки
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Amine oxidase copper containing 3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:550 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q16853 (англ.) . Архів оригіналу за 31 грудня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |