CAPN2 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/eb/Protein_CAPN2_PDB_1df0.png/250px-Protein_CAPN2_PDB_1df0.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1KFU, 1KFX, 2NQA | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | CAPN2, CANP2, CANPL2, CANPml, mCANP, calpain 2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 114230 MGI: 88264 HomoloGene: 1326 GeneCards: CAPN2 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • calcium ion binding • cysteine-type peptidase activity • зв'язування з іоном металу • cytoskeletal protein binding • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein heterodimerization activity • hydrolase activity • calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity • enzyme binding |
---|
Клітинна компонента | • комплекс Ґольджі • Псевдоподія • мембрана • focal adhesion • perinuclear endoplasmic reticulum • внутрішньоклітинний • дендрит (нейробіологія) • ендоплазматичний ретикулум • cortical actin cytoskeleton • membrane raft • Хроматин • лізосома • екзосома • клітинне ядро • гіалоплазма • цитоплазма • клітинна мембрана • мітохондріальний міжмембранний простір • external side of plasma membrane • cell projection • neuronal cell body |
---|
Біологічний процес | • response to hypoxia • protein autoprocessing • протеоліз • cellular response to amino acid stimulus • myoblast fusion • proteolysis involved in cellular protein catabolic process • regulation of cytoskeleton organization • blastocyst development • extracellular matrix disassembly • жіноча вагітність • positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process • regulation of interleukin-6 production • cellular response to interferon-beta • response to hydrogen peroxide • behavioral response to pain • cellular response to lipopolysaccharide • positive regulation of neuron death • positive regulation of myoblast fusion • positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f5/PBB_GE_CAPN2_208683_at_fs.png/250px-PBB_GE_CAPN2_208683_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 1: 223.7 – 223.78 Mb | Хр. 1: 182.29 – 182.35 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
CAPN2 (англ. Calpain 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 700 амінокислот, а молекулярна маса — 79 995[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAGIAAKLAK | | DREAAEGLGS | | HDRAIKYLNQ | | DYEALRNECL | | EAGTLFQDPS |
FPAIPSALGF | | KELGPYSSKT | | RGIEWKRPTE | | ICADPQFIIG | | GATRTDICQG |
ALGDCWLLAA | | IASLTLNEEI | | LARVVPLNQS | | FQENYAGIFH | | FQFWQYGEWV |
EVVVDDRLPT | | KDGELLFVHS | | AEGSEFWSAL | | LEKAYAKING | | CYEALSGGAT |
TEGFEDFTGG | | IAEWYELKKP | | PPNLFKIIQK | | ALQKGSLLGC | | SIDITSAADS |
EAITFQKLVK | | GHAYSVTGAE | | EVESNGSLQK | | LIRIRNPWGE | | VEWTGRWNDN |
CPSWNTIDPE | | ERERLTRRHE | | DGEFWMSFSD | | FLRHYSRLEI | | CNLTPDTLTS |
DTYKKWKLTK | | MDGNWRRGST | | AGGCRNYPNT | | FWMNPQYLIK | | LEEEDEDEED |
GESGCTFLVG | | LIQKHRRRQR | | KMGEDMHTIG | | FGIYEVPEEL | | SGQTNIHLSK |
NFFLTNRARE | | RSDTFINLRE | | VLNRFKLPPG | | EYILVPSTFE | | PNKDGDFCIR |
VFSEKKADYQ | | AVDDEIEANL | | EEFDISEDDI | | DDGFRRLFAQ | | LAGEDAEISA |
FELQTILRRV | | LAKRQDIKSD | | GFSIETCKIM | | VDMLDSDGSG | | KLGLKEFYIL |
WTKIQKYQKI | | YREIDVDRSG | | TMNSYEMRKA | | LEEAGFKMPC | | QLHQVIVARF |
ADDQLIIDFD | | NFVRCLVRLE | | TLFKIFKQLD | | PENTGTIELD | | LISWLCFSVL |
|
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.
Література
- Ye Z., Connor J.R. (2000). cDNA cloning by amplification of circularized first strand cDNAs reveals non-IRE-regulated iron-responsive mRNAs. Biochem. Biophys. Res. Commun. 275: 223—227. PMID 10944468 DOI:10.1006/bbrc.2000.3282
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Sanchez-Sanchez F., Martinez-Redondo F., Aroca-Aguilar J.D., Coca-Prados M., Escribano J. (2007). Characterization of the intracellular proteolytic cleavage of myocilin and identification of calpain II as a myocilin-processing protease. J. Biol. Chem. 282: 27810—27824. PMID 17650508 DOI:10.1074/jbc.M609608200
- Hata A., Ohno S., Akita Y., Suzuki K. (1989). Tandemly reiterated negative enhancer-like elements regulate transcription of a human gene for the large subunit of calcium-dependent protease. J. Biol. Chem. 264: 6404—6411. PMID 2539381
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1479 (англ.) . Архів оригіналу за 23 квітня 2016. Процитовано 25 серпня 2017.
- ↑ UniProt, P17655 (англ.) . Архів оригіналу за 14 січня 2018. Процитовано 25 серпня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |