CYP2A6 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f0/Protein_CYP2A6_PDB_1z10.png/250px-Protein_CYP2A6_PDB_1z10.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 4RUI, 1Z10, 1Z11, 2FDU, 2FDV, 2FDW, 2FDY, 3EBS, 3T3Q, 3T3R, 4EJJ | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | CYP2A6, CPA6, CYP2A, CYP2A3, CYPIIA6, P450C2A, P450PB, cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 122720 MGI: 88597 HomoloGene: 85917 GeneCards: CYP2A6 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • iron ion binding • arachidonic acid epoxygenase activity • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen • зв'язування з іоном металу • monooxygenase activity • heme binding • GO:0050602 oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen • enzyme binding • oxidoreductase activity • coumarin 7-hydroxylase activity • steroid hydroxylase activity |
---|
Клітинна компонента | • organelle membrane • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • внутрішньоклітинна мембранна органела • ендоплазматичний ретикулум • cytoplasmic microtubule • цитоплазма |
---|
Біологічний процес | • steroid metabolic process • epoxygenase P450 pathway • coumarin catabolic process • coumarin metabolic process • organic acid metabolic process • xenobiotic metabolic process |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 19: 40.84 – 40.85 Mb | Хр. 7: 26.53 – 26.54 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
CYP2A6 (англ. Cytochrome P450 family 2 subfamily A member 6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 494 амінокислот, а молекулярна маса — 56 501[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MLASGMLLVA | | LLVCLTVMVL | | MSVWQQRKSK | | GKLPPGPTPL | | PFIGNYLQLN |
TEQMYNSLMK | | ISERYGPVFT | | IHLGPRRVVV | | LCGHDAVREA | | LVDQAEEFSG |
RGEQATFDWV | | FKGYGVVFSN | | GERAKQLRRF | | SIATLRDFGV | | GKRGIEERIQ |
EEAGFLIDAL | | RGTGGANIDP | | TFFLSRTVSN | | VISSIVFGDR | | FDYKDKEFLS |
LLRMMLGIFQ | | FTSTSTGQLY | | EMFSSVMKHL | | PGPQQQAFQL | | LQGLEDFIAK |
KVEHNQRTLD | | PNSPRDFIDS | | FLIRMQEEEK | | NPNTEFYLKN | | LVMTTLNLFI |
GGTETVSTTL | | RYGFLLLMKH | | PEVEAKVHEE | | IDRVIGKNRQ | | PKFEDRAKMP |
YMEAVIHEIQ | | RFGDVIPMSL | | ARRVKKDTKF | | RDFFLPKGTE | | VFPMLGSVLR |
DPSFFSNPQD | | FNPQHFLNEK | | GQFKKSDAFV | | PFSIGKRNCF | | GEGLARMELF |
LFFTTVMQNF | | RLKSSQSPKD | | IDVSPKHVGF | | ATIPRNYTMS | | FLPR |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, мікросомах.
Література
- Yamano S., Tatsuno J., Gonzalez F.J. (1990). The CYP2A3 gene product catalyzes coumarin 7-hydroxylation in human liver microsomes. Biochemistry. 29: 1322—1329. PMID 2322567 DOI:10.1021/bi00457a031
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Maurice M., Emiliani S., Dalet-Beluche I., Derancourt J., Lange R. (1991). Isolation and characterization of a cytochrome P450 of the IIA subfamily from human liver microsomes. Eur. J. Biochem. 200: 511—517. PMID 1889415 DOI:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16212.x
- Kitagawa K., Kunugita N., Kitagawa M., Kawamoto T. (2001). CYP2A6*6, a novel polymorphism in cytochrome p450 2A6, has a single amino acid substitution (R128Q) that inactivates enzymatic activity. J. Biol. Chem. 276: 17830—17835. PMID 11278503 DOI:10.1074/jbc.M009432200
- Phillips I.R., Shephard E.A., Ashworth A., Rabin B.R. (1985). Isolation and sequence of a human cytochrome P-450 cDNA clone. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 983—987. PMID 3856261 DOI:10.1073/pnas.82.4.983
- Miyazawa M., Shindo M., Shimada T. (2001). Roles of cytochrome P450 3A enzymes in the 2-hydroxylation of 1,4-cineole, a monoterpene cyclic ether, by rat and human liver microsomes. Xenobiotica. 31: 713—723. PMID 11695850 DOI:10.1080/00498250110065595
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2610 (англ.) . Архів оригіналу за 15 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P11509 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |