FBLIM1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2K9U, 2W0P, 4P3W

Ідентифікатори

Символи

FBLIM1, CAL, FBLP-1, FBLP1, filamin binding LIM protein 1

Зовнішні ІД

OMIM: 607747 MGI: 1921452 HomoloGene: 56774 GeneCards: FBLIM1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• filamin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • cell cortex • цитоскелет • stress fiber • focal adhesion • fibrillar center • міжклітинні контакти
Біологічний процес	• regulation of integrin activation • адгезія клітин • cell junction assembly • regulation of cell shape • cell-cell adhesion
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


54751


74202

Ensembl


ENSG00000162458


ENSMUSG00000006219

UniProt


Q8WUP2


Q71FD7

RefSeq (мРНК)


NM_001024215 NM_001024216 NM_017556 NM_001350151


NM_001163256 NM_133754 NM_001378958 NM_001378959

RefSeq (білок)


NP_001019386 NP_001019387 NP_060026 NP_001337080

NP_001156728 NP_598515 NP_001365887 NP_001365888 NP_001391569
NP_001391570 NP_001391571 NP_001391572 NP_001391573

Локус (UCSC)

Хр. 1: 15.76 – 15.79 Mb

Хр. 4: 141.3 – 141.33 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

FBLIM1 (англ. Filamin binding LIM protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 373 амінокислот, а молекулярна маса — 40 670^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASKPEKRVA	SSVFITLAPP	RRDVAVAEEV	RQAVCEARRG	RPWEAPAPMK
TPEAGLAGRP	SPWTTPGRAA	ATVPAAPMQL	FNGGCPPPPP	VLDGEDVLPD
LDLLPPPPPP	PPVLLPSEEE	APAPMGASLI	ADLEQLHLSP	PPPPPQAPAE
GPSVQPGPLR	PMEEELPPPP	AEPVEKGAST	DICAFCHKTV	SPRELAVEAM
KRQYHAQCFT	CRTCRRQLAG	QSFYQKDGRP	LCEPCYQDTL	ERCGKCGEVV
RDHIIRALGQ	AFHPSCFTCV	TCARCIGDES	FALGSQNEVY	CLDDFYRKFA
PVCSICENPI	IPRDGKDAFK	IECMGRNFHE	NCYRCEDCRI	LLSVEPTDQG
CYPLNNHLFC	KPCHVKRSAA	GCC

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних контактах.

Література

Tu Y., Wu S., Shi X., Chen K., Wu C. (2003). Migfilin and Mig-2 link focal adhesions to filamin and the actin cytoskeleton and function in cell shape modulation. Cell. 113: 37—47. PMID 12679033 DOI:10.1016/S0092-8674(03)00163-6
Takafuta T., Saeki M., Fujimoto T.-T., Fujimura K., Shapiro S.S. (2003). A new member of the LIM protein family binds to filamin B and localizes at stress fibers. J. Biol. Chem. 278: 12175—12181. PMID 12496242 DOI:10.1074/jbc.M209339200
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24686 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.
↑ UniProt, Q8WUP2 (англ.) . Архів оригіналу за 7 жовтня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.