GNL3L |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | GNL3L, GNL3B, G protein nucleolar 3 like |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 300873 MGI: 2448557 HomoloGene: 134538 GeneCards: GNL3L |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • nucleotide binding • GTP binding • RNA binding • GO:0006184 GTPase activity |
---|
Клітинна компонента | • клітинне ядро • telomerase holoenzyme complex • мембрана • ядерце • гіалоплазма |
---|
Біологічний процес | • regulation of protein stability • negative regulation of telomere maintenance via telomerase • positive regulation of protein homodimerization activity • negative regulation of protein sumoylation • positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region • negative regulation of protein ubiquitination • negative regulation of protein binding • ribosome biogenesis |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. X: 54.53 – 54.62 Mb | Хр. X: 149.77 – 149.8 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
GNL3L (англ. G protein nucleolar 3 like) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 582 амінокислот, а молекулярна маса — 65 573[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MMKLRHKNKK | | PGEGSKGHKK | | ISWPYPQPAK | | QNGKKATSKV | | PSAPHFVHPN |
DHANREAELK | | KKWVEEMREK | | QQAAREQERQ | | KRRTIESYCQ | | DVLRRQEEFE |
HKEEVLQELN | | MFPQLDDEAT | | RKAYYKEFRK | | VVEYSDVILE | | VLDARDPLGC |
RCFQMEEAVL | | RAQGNKKLVL | | VLNKIDLVPK | | EVVEKWLDYL | | RNELPTVAFK |
ASTQHQVKNL | | NRCSVPVDQA | | SESLLKSKAC | | FGAENLMRVL | | GNYCRLGEVR |
THIRVGVVGL | | PNVGKSSLIN | | SLKRSRACSV | | GAVPGITKFM | | QEVYLDKFIR |
LLDAPGIVPG | | PNSEVGTILR | | NCVHVQKLAD | | PVTPVETILQ | | RCNLEEISNY |
YGVSGFQTTE | | HFLTAVAHRL | | GKKKKGGLYS | | QEQAAKAVLA | | DWVSGKISFY |
IPPPATHTLP | | THLSAEIVKE | | MTEVFDIEDT | | EQANEDTMEC | | LATGESDELL |
GDTDPLEMEI | | KLLHSPMTKI | | ADAIENKTTV | | YKIGDLTGYC | | TNPNRHQMGW |
AKRNVDHRPK | | SNSMVDVCSV | | DRRSVLQRIM | | ETDPLQQGQA | | LASALKNKKK |
MQKRADKIAS | | KLSDSMMSAL | | DLSGNADDGV | | GD |
Задіяний у такому біологічному процесі, як біогенез рибосом. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у ядрі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Rao M.R.K.S., Kumari G., Balasundaram D., Sankaranarayanan R., Mahalingam S. (2006). A novel lysine-rich domain and GTP binding motifs regulate the nucleolar retention of human guanine nucleotide binding protein, GNL3L. J. Mol. Biol. 364: 637—654. PMID 17034816 DOI:10.1016/j.jmb.2006.09.007
- Meng L., Hsu J.K., Tsai R.Y. (2011). GNL3L depletion destabilizes MDM2 and induces p53-dependent G2/M arrest. Oncogene. 30: 1716—1726. PMID 21132010 DOI:10.1038/onc.2010.550
- Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:25553 (англ.) . Процитовано 22 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q9NVN8 (англ.) . Архів оригіналу за 20 грудня 2016. Процитовано 22 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |