HADHA |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/77/Human_chromosome_2_ideogram.svg/250px-Human_chromosome_2_ideogram.svg.png) |
Ідентифікатори |
---|
Символи | HADHA, hydroxyacyl-CoA dehydrogenase/3-ketoacyl-CoA thiolase/enoyl-CoA hydratase (trifunctional protein), alpha subunit, ECHA, GBP, HADH, LCEH, LCHAD, MTPA, TP-ALPHA, hydroxyacyl-CoA dehydrogenase trifunctional multienzyme complex subunit alpha |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 600890 MGI: 2135593 HomoloGene: 152 GeneCards: HADHA |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • fatty-acyl-CoA binding • acetyl-CoA C-acyltransferase activity • GO:0032403 protein-containing complex binding • NAD binding • enoyl-CoA hydratase activity • acetyl-CoA C-acetyltransferase activity • long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • каталітична активність • lyase activity • oxidoreductase activity • long-chain-enoyl-CoA hydratase activity • 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity |
---|
Клітинна компонента | • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана • mitochondrial nucleoid • mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex • GO:0005578 Позаклітинна матриця |
---|
Біологічний процес | • lipid metabolism • fatty acid metabolic process • response to insulin • fatty acid beta-oxidation • обмін речовин • cardiolipin acyl-chain remodeling |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 2: 26.19 – 26.24 Mb | Хр. 5: 30.32 – 30.36 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HADHA (англ. Hydroxyacyl-CoA dehydrogenase/3-ketoacyl-CoA thiolase/enoyl-CoA hydratase (trifunctional protein), alpha subunit) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 763 амінокислот, а молекулярна маса — 83 000[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MVACRAIGIL | | SRFSAFRILR | | SRGYICRNFT | | GSSALLTRTH | | INYGVKGDVA |
VVRINSPNSK | | VNTLSKELHS | | EFSEVMNEIW | | ASDQIRSAVL | | ISSKPGCFIA |
GADINMLAAC | | KTLQEVTQLS | | QEAQRIVEKL | | EKSTKPIVAA | | INGSCLGGGL |
EVAISCQYRI | | ATKDRKTVLG | | TPEVLLGALP | | GAGGTQRLPK | | MVGVPAALDM |
MLTGRSIRAD | | RAKKMGLVDQ | | LVEPLGPGLK | | PPEERTIEYL | | EEVAITFAKG |
LADKKISPKR | | DKGLVEKLTA | | YAMTIPFVRQ | | QVYKKVEEKV | | RKQTKGLYPA |
PLKIIDVVKT | | GIEQGSDAGY | | LCESQKFGEL | | VMTKESKALM | | GLYHGQVLCK |
KNKFGAPQKD | | VKHLAILGAG | | LMGAGIAQVS | | VDKGLKTILK | | DATLTALDRG |
QQQVFKGLND | | KVKKKALTSF | | ERDSIFSNLT | | GQLDYQGFEK | | ADMVIEAVFE |
DLSLKHRVLK | | EVEAVIPDHC | | IFASNTSALP | | ISEIAAVSKR | | PEKVIGMHYF |
SPVDKMQLLE | | IITTEKTSKD | | TSASAVAVGL | | KQGKVIIVVK | | DGPGFYTTRC |
LAPMMSEVIR | | ILQEGVDPKK | | LDSLTTSFGF | | PVGAATLVDE | | VGVDVAKHVA |
EDLGKVFGER | | FGGGNPELLT | | QMVSKGFLGR | | KSGKGFYIYQ | | EGVKRKDLNS |
DMDSILASLK | | LPPKSEVSSD | | EDIQFRLVTR | | FVNEAVMCLQ | | EGILATPAEG |
DIGAVFGLGF | | PPCLGGPFRF | | VDLYGAQKIV | | DRLKKYEAAY | | GKQFTPCQLL |
ADHANSPNKK | | FYQ |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у мітохондрії.
Література
- Kamijo T., Aoyama T., Komiyama A., Hashimoto T. (1994). Structural analysis of cDNAs for subunits of human mitochondrial fatty acid beta-oxidation trifunctional protein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 199: 818—825. PMID 8135828 DOI:10.1006/bbrc.1994.1302
- Zhang Q.X., Baldwin G.S. (1994). Structures of the human cDNA and gene encoding the 78 kDa gastrin-binding protein and of a related pseudogene. Biochim. Biophys. Acta. 1219: 567—575. PMID 7918661 DOI:10.1016/0167-4781(94)90091-4
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Ijlst L., Wanders R.J.A., Ushikubo S., Kamijo T., Hashimoto T. (1994). Molecular basis of long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of the major disease-causing mutation in the alpha-subunit of the mitochondrial trifunctional protein. Biochim. Biophys. Acta. 1215: 347—350. PMID 7811722 DOI:10.1016/0005-2760(94)90064-7
- Ijlst L., Ruiter J.P.N., Hoovers J.M.N., Jakobs M.E., Wanders R.J.A. (1996). Common missense mutation G1528C in long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency. Characterization and expression of the mutant protein, mutation analysis on genomic DNA and chromosomal localization of the mitochondrial trifunctional protein alpha subunit gene. J. Clin. Invest. 98: 1028—1033. PMID 8770876 DOI:10.1172/JCI118863
- Ijlst L., Oostheim W., Ruiter J.P.N., Wanders R.J.A. (1997). Molecular basis of long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of two new mutations. J. Inherit. Metab. Dis. 20: 420—422. PMID 9266371 DOI:10.1023/A:1005310903004
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4801 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
- ↑ UniProt, P40939 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |