NOXO1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2L73

Ідентифікатори

Символи

NOXO1, P41NOX, P41NOXA, P41NOXB, P41NOXC, SH3PXD5, SNX28, NADPH oxidase organizer 1

Зовнішні ІД

OMIM: 611256 MGI: 1919143 HomoloGene: 12418 GeneCards: NOXO1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• enzyme binding • superoxide-generating NADPH oxidase activator activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • phospholipid binding • identical protein binding • lipid binding • phosphatidylinositol binding
Клітинна компонента	• клітинна мембрана • НАДФН-оксидаза • мембрана • внутрішньоклітинний
Біологічний процес	• regulation of respiratory burst • extracellular matrix disassembly • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity • regulation of hydrogen peroxide metabolic process • superoxide metabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


124056


71893

Ensembl


ENSG00000196408


ENSMUSG00000019320

UniProt


Q8NFA2


Q8VCM2

RefSeq (мРНК)


NM_001267721 NM_144603 NM_172167 NM_172168


NM_027988 NM_001357836

RefSeq (білок)


NP_001254650 NP_653204 NP_751907 NP_751908


NP_082264 NP_001344765

Локус (UCSC)

Хр. 16: 1.98 – 1.98 Mb

Хр. 17: 24.92 – 24.92 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

NOXO1 (англ. NADPH oxidase organizer 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 376 амінокислот, а молекулярна маса — 41 253^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAGPRYPVSV	QGAALVQIKR	LQTFAFSVRW	SDGSDTFVRR	SWDEFRQLKK
TLKETFPVEA	GLLRRSDRVL	PKLLGQASLD	APLLGRVGRT	SRGLARLQLL
ETYSRRLLAT	AERVARSPTI	TGFFAPQPLD	LEPALPPGSR	VILPTPEEQP
LSRAAGRLSI	HSLEAQSLRC	LQPFCTQDTR	DRPFQAQAQE	SLDVLLRHPS
GWWLVENEDR	QTAWFPAPYL	EEAAPGQGRE	GGPSLGSSGP	QFCASRAYES
SRADELSVPA	GARVRVLETS	DRGWWLCRYG	DRAGLLPAVL	LRPEGLGALL
SGTGFRGGDD	PAGEARGFPE	PSQATAPPPT	VPTRPSPGAI	QSRCCTVTRR
ALERRPRRQG	RPRGCVDSVP	HPTTEQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

Banfi B., Clark R.A., Steger K., Krause K.-H. (2003). Two novel proteins activate superoxide generation by the NADPH oxidase NOX1. J. Biol. Chem. 278: 3510—3513. PMID 12473664 DOI:10.1074/jbc.C200613200
Geiszt M., Lekstrom K., Witta J., Leto T.L. (2003). Proteins homologous to p47phox and p67phox support superoxide production by NAD(P)H oxidase 1 in colon epithelial cells. J. Biol. Chem. 278: 20006—20012. PMID 12657628 DOI:10.1074/jbc.M301289200
Cheng G., Lambeth J.D. (2004). NOXO1, regulation of lipid binding, localization, and activation of Nox1 by the Phox homology (PX) domain. J. Biol. Chem. 279: 4737—4742. PMID 14617635 DOI:10.1074/jbc.M305968200
Cheng G., Lambeth J.D. (2005). Alternative mRNA splice forms of NOXO1: differential tissue expression and regulation of Nox1 and Nox3. Gene. 356: 118—126. PMID 15949904 DOI:10.1016/j.gene.2005.03.008
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ueno N., Takeya R., Miyano K., Kikuchi H., Sumimoto H. (2005). The NADPH oxidase Nox3 constitutively produces superoxide in a p22phox-dependent manner: its regulation by oxidase organizers and activators. J. Biol. Chem. 280: 23328—23339. PMID 15824103 DOI:10.1074/jbc.M414548200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:19404 (англ.) . Архів оригіналу за 18 жовтня 2015. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q8NFA2 (англ.) . Архів оригіналу за 21 липня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.