S100A2 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук для людей: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 2RGI, 4DUQ | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | S100A2, CAN19, S100L, S100 calcium binding protein A2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 176993 HomoloGene: 48389 GeneCards: S100A2 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • зв'язування з іоном металу • calcium ion binding • identical protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transition metal ion binding |
---|
Клітинна компонента | • компонент клітини |
---|
Біологічний процес | • endothelial cell migration |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_005978 NM_001366406 NM_001366407 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_005969 NP_001353335 NP_001353336 |
| |
---|
Локус (UCSC) | н/д | н/д |
---|
PubMed search | [1] | н/д |
---|
Вікідані |
|
S100A2 (англ. S100 calcium binding protein A2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 98 амінокислот, а молекулярна маса — 11 117[3].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MMCSSLEQAL | | AVLVTTFHKY | | SCQEGDKFKL | | SKGEMKELLH | | KELPSFVGEK |
VDEEGLKKLM | | GSLDENSDQQ | | VDFQEYAVFL | | ALITVMCNDF | | FQGCPDRP |
Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію.
Література
- Lee S.W., Tomasetto C., Swisshelm K., Keyomarsi K., Sager R. (1992). Down-regulation of a member of the S100 gene family in mammary carcinoma cells and reexpression by azadeoxycytidine treatment. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 2504—2508. PMID 1372446 DOI:10.1073/pnas.89.6.2504
- Wicki R., Franz C., Scholl F.A., Heizmann C.W., Schaefer B.W. (1997). Repression of the candidate tumor suppressor gene S100A2 in breast cancer is mediated by site-specific hypermethylation. Cell Calcium. 22: 243—254. PMID 9481475 DOI:10.1016/S0143-4160(97)90063-4
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Shimamoto S., Kubota Y., Tokumitsu H., Kobayashi R. (2010). S100 proteins regulate the interaction of Hsp90 with cyclophilin 40 and FKBP52 through their tetratricopeptide repeats. FEBS Lett. 584: 1119—1125. PMID 20188096 DOI:10.1016/j.febslet.2010.02.055
- Koch M., Diez J., Fritz G. (2008). Crystal structure of Ca2+ -free S100A2 at 1.6-A resolution. J. Mol. Biol. 378: 933—942. PMID 18394645 DOI:10.1016/j.jmb.2008.03.019
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10492 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.
- ↑ UniProt, P29034 (англ.) . Архів оригіналу за 27 вересня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |