ARHGEF11

  • v
  • t
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El factor 11 de intercambio de nucleótidos de guanina rho es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ARHGEF11. [1]​ [2]​ [3]​ Esta proteína también se llama RhoGEF11 o PDZ-RhoGEF.

Función

El factor de intercambio de nucleótidos de guanina 11 de Rho es el factor de intercambio de nucleótidos de guanina (GEF) para la proteína GTPasa pequeña RhoA. [4]​ Rho es una pequeña proteína GTPasa que está inactiva cuando se une al nucleótido de guanina GDP. Pero cuando actúan las proteínas Rho GEF como RhoGEF1, este GDP se libera y se reemplaza por GTP, lo que lleva al estado activo de Rho. En esta conformación activa unida a GTP, Rho puede unirse y activar proteínas y enzimas efectoras específicas para regular las funciones celulares. [5]​ En particular, la Rho activa es un importante regulador del citoesqueleto de actina celular. [5]​

RhoGEF11 es miembro de un grupo de cuatro proteínas RhoGEF que se sabe que se activan mediante receptores acoplados a proteína G acoplados a las proteínas G heterotriméricas G 12 y G 13. [4]​ Los otros son ARHGEF1 (también conocido como p115-RhoGEF), ARHGEF12 (también conocido como LARG) y AKAP13 (también conocido como ARHGEF13 y Lbc). [6]​ [7]​ RhoGEF11 regulada por GPCR (y estas proteínas GEF relacionadas) actúa como efector de las proteínas G 12 y G 13 . Además de ser activadas por las proteínas G 12 o G 13, tres de estas cuatro proteínas RhoGEF (ARHGEF1/11/12) también funcionan como proteínas activadoras de GTPasas (GAP) de la familia RGS para aumentar la tasa de hidrólisis de GTP de G 12 / Proteínas G 13 alfa (que son en sí mismas proteínas GTPasa). Esta acción aumenta la tasa de desactivación de la proteína G, limitando el tiempo durante el cual estos RhoGEF activan Rho. [8]​

Se han descrito dos transcripciones alternativas que codifican diferentes isoformas. [3]​

Interacciones

Se ha demostrado que ARHGEF11 interactúa con:

  • GNA12 [9]​
  • GNA13 [9]​
  • PLXNB1, [10]​ [11]​ [12]​ [13]​
  • PLXNB2 [10]​ [11]​
  • PLXNB3, [10]​
  • ROA [1]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b Rümenapp U, Blomquist A, Schwörer G, Schablowski H, Psoma A, Jakobs KH (Oct 1999). «Rho-specific binding and guanine nucleotide exchange catalysis by KIAA0380, a dbl family member». FEBS Letters 459 (3): 313-8. PMID 10526156. doi:10.1016/S0014-5793(99)01270-3. 
  2. ↑ Nagase T, Ishikawa K, Nakajima D, Ohira M, Seki N, Miyajima N, Tanaka A, Kotani H, Nomura N, Ohara O (Apr 1997). «Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. VII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which can code for large proteins in vitro». DNA Research 4 (2): 141-50. PMID 9205841. doi:10.1093/dnares/4.2.141. 
  3. ↑ a b «Entrez Gene: ARHGEF11 Rho guanine nucleotide exchange factor (GEF) 11». 
  4. ↑ a b Fukuhara S, Murga C, Zohar M, Igishi T, Gutkind JS (Feb 1999). «A novel PDZ domain containing guanine nucleotide exchange factor links heterotrimeric G proteins to Rho». The Journal of Biological Chemistry 274 (9): 5868-79. PMID 10026210. doi:10.1074/jbc.274.9.5868. 
  5. ↑ a b Thumkeo, D; Watanabe, S; Narumiya, S (Oct–Nov 2013). «Physiological roles of Rho and Rho effectors in mammals». European Journal of Cell Biology 92 (10–11): 303-315. PMID 24183240. doi:10.1016/j.ejcb.2013.09.002. 
  6. ↑ Fukuhara S, Chikumi H, Gutkind JS (2001). «RGS-containing RhoGEFs: the missing link between transforming G proteins and Rho?». Oncogene 20 (13): 1661-8. PMID 11313914. doi:10.1038/sj.onc.1204182. 
  7. ↑ Diviani, D; Soderling, J; Scott, JD (Nov 2001). «AKAP-Lbc anchors protein kinase A and nucleates Galpha 12-selective Rho-mediated stress fiber formation». Journal of Biological Chemistry 276 (47): 44247-44257. PMID 11546812. doi:10.1074/jbc.M106629200. 
  8. ↑ Kozasa T (2001). «Regulation of G protein-mediated signal transduction by RGS proteins». Life Sci. 68 (19–20): 2309-17. PMID 11358341. doi:10.1016/S0024-3205(01)01020-7. 
  9. ↑ a b Chen, Z; Singer, WD; Danesh, SM; Sternweis, PC; Sprang, SR (Oct 2008). «Recognition of the activated states of Galpha13 by the rgRGS domain of PDZRhoGEF». Structure 16 (10): 1532-1543. PMC 2586972. PMID 18940608. doi:10.1016/j.str.2008.07.009. 
  10. ↑ a b c Perrot V, Vazquez-Prado J, Gutkind JS (Nov 2002). «Plexin B regulates Rho through the guanine nucleotide exchange factors leukemia-associated Rho GEF (LARG) and PDZ-RhoGEF». The Journal of Biological Chemistry 277 (45): 43115-20. PMID 12183458. doi:10.1074/jbc.M206005200. 
  11. ↑ a b Swiercz JM, Kuner R, Behrens J, Offermanns S (Jul 2002). «Plexin-B1 directly interacts with PDZ-RhoGEF/LARG to regulate RhoA and growth cone morphology». Neuron 35 (1): 51-63. PMID 12123608. doi:10.1016/S0896-6273(02)00750-X. 
  12. ↑ Oinuma I, Katoh H, Harada A, Negishi M (Jul 2003). «Direct interaction of Rnd1 with Plexin-B1 regulates PDZ-RhoGEF-mediated Rho activation by Plexin-B1 and induces cell contraction in COS-7 cells». The Journal of Biological Chemistry 278 (28): 25671-7. PMID 12730235. doi:10.1074/jbc.M303047200. 
  13. ↑ Hirotani M, Ohoka Y, Yamamoto T, Nirasawa H, Furuyama T, Kogo M, Matsuya T, Inagaki S (Sep 2002). «Interaction of plexin-B1 with PDZ domain-containing Rho guanine nucleotide exchange factors». Biochemical and Biophysical Research Communications 297 (1): 32-7. PMID 12220504. doi:10.1016/S0006-291X(02)02122-8. 

Otras lecturas

  • Togashi H, Nagata K, Takagishi M, Saitoh N, Inagaki M (Sep 2000). «Functions of a rho-specific guanine nucleotide exchange factor in neurite retraction. Possible role of a proline-rich motif of KIAA0380 in localization». The Journal of Biological Chemistry 275 (38): 29570-8. PMID 10900204. doi:10.1074/jbc.M003726200. 
  • Jackson M, Song W, Liu MY, Jin L, Dykes-Hoberg M, Lin CI, Bowers WJ, Federoff HJ, Sternweis PC, Rothstein JD (Mar 2001). «Modulation of the neuronal glutamate transporter EAAT4 by two interacting proteins». Nature 410 (6824): 89-93. Bibcode:2001Natur.410...89J. PMID 11242047. S2CID 4381210. doi:10.1038/35065091. 
  • Longenecker KL, Lewis ME, Chikumi H, Gutkind JS, Derewenda ZS (Jul 2001). «Structure of the RGS-like domain from PDZ-RhoGEF: linking heterotrimeric g protein-coupled signaling to Rho GTPases». Structure 9 (7): 559-69. PMID 11470431. doi:10.1016/S0969-2126(01)00620-7. 
  • Perrot V, Vazquez-Prado J, Gutkind JS (Nov 2002). «Plexin B regulates Rho through the guanine nucleotide exchange factors leukemia-associated Rho GEF (LARG) and PDZ-RhoGEF». The Journal of Biological Chemistry 277 (45): 43115-20. PMID 12183458. doi:10.1074/jbc.M206005200. 
  • Driessens MH, Olivo C, Nagata K, Inagaki M, Collard JG (Oct 2002). «B plexins activate Rho through PDZ-RhoGEF». FEBS Letters 529 (2–3): 168-72. PMID 12372594. doi:10.1016/S0014-5793(02)03323-9. 
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  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (Nov 2006). «Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks». Cell 127 (3): 635-48. PMID 17081983. S2CID 7827573. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026. 
  • Ma L, Hanson RL, Que LN, Cali AM, Fu M, Mack JL, Infante AM, Kobes S, Bogardus C, Shuldiner AR, Baier LJ (May 2007). «Variants in ARHGEF11, a candidate gene for the linkage to type 2 diabetes on chromosome 1q, are nominally associated with insulin resistance and type 2 diabetes in Pima Indians». Diabetes 56 (5): 1454-9. PMID 17287471. doi:10.2337/db06-0640. 
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