Acetilesterasa
| acetilesterasa | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
| Número EC | 3.1.1.6 | |||||
| Número CAS | 9000-82-2 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] | ||||||
Una acetilesterasa (EC 3.1.1.6) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
2O un alcohol + acetato
Por lo tanto los dos sustratos de esta clase de enzimas son un éster acético y agua; mientras que sus dos productos son un alcohol y acetato.
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas, más específicamente a aquellas hidrolasas que actúan sobre enlaces éster de un ácido carboxílico.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es éster-acético acetilhidrolasa. Otros nombres de uso común pueden ser C-esterasa (en tejidos animales), éster acético hidrolasa, cloroesterasa, p-nitrofenil acetato esterasa, y acetilesterasa cítrica.
Estudios estructurales
Hasta el año 2007 se habían resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, las cuales poseen los siguientes códigos de acceso a PDB: 1BS9, 1G66, y 2AXE.
Referencias
- ALDRIDGE WN (1953). «Serum esterases. I. Two types of esterase (A and B) hydrolysing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination». Biochem. J. 53 (1): 110-7. PMC 1198110. PMID 13032041.
- Bergmann F and Rimon S (1960). «Fractionation of C-esterase from the hog's kidney extract» (PDF). Biochem. J. 77 (2): 209-214. PMC 1204974. PMID 16748846.
- Jansen EF, Nutting M-DF and Balls AK (1948). «The reversible inhibition of acetylesterase by diisopropyl fluorophosphate and tetraethyl pyrophosphate» (PDF). J. Biol. Chem. 175 (2): 975-987. PMID 18880795.
Datos: Q4673307
