Ciclofilina
Ciclofilina | ||||||
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Diagrama mostrando la ciclofilina A junto con una ciclosporina (en amarillo) | ||||||
Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolo | PPIA (HGNC: 9253) | |||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
Número EC | 5.2.1.8 | |||||
Locus | Cr. 7 p13 | |||||
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Ortólogos | ||||||
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] |
Ciclofilina | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolo | PPID (HGNC: 9257) | |||||
Identificadores externos | ||||||
Locus | Cr. 4 q31.3 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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RefSeq (ARNm) |
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[editar datos en Wikidata] |
Ciclofilina, abreviado como Cyp, hace referencia en bioquímica a aquellas proteínas que unen a ciclosporinas (un tipo de inmunosupresores) y que poseen una actividad enzimática de tipo peptidilprolil isomerasa. Es decir: las ciclofilinas isomerizan los enlaces peptídicos desde el estado trans al cis, lo que facilita el plegamiento de proteínas y, por ello, la consecución de su estructura.
- Ciclofilina A. La Ciclofilina A es una enzima presente en el citosol con estructura de barril beta con dos alfa hélices y una beta lámina. Esta ciclofilina, unida a la ciclosporina A, inhibe a la fosfatasa dependiente de calcio/calmodulina, calcineurina.[1]
- Ciclofilina D. La ciclofilina D, situada en la mitocondria, puede interaccionar con ANT y modular la Transición de la permeabilidad mitocondrial, ya que en presencia de Ciclosporina A, la Ciclofilina D no actúa y se impide la apertura del PTPm.[2] Además, recientemente se describió que la actividad de Ciclofilina D puede ser modulada por una desacetilasa mitocondrial, SIRT3.[3]
Referencias
- ↑ K. A. Jørgensen , P. B. Koefoed-Nielsen & N. Karamperis (2003)Calcineurin Phosphatase Activity and Immunosuppression. A Review on the Role of Calcineurin Phosphatase Activity and the Immunosuppressive Effect of Cyclosporin A and Tacrolimus. VL: 57NO: 2PG: 93-98ON: 1365-3083 PN: 0300-9475 Scandinavian Journal of Immunology
- ↑ Kajitani K, Fujihashi M, Kobayashi Y, Shimizu S, Tsujimoto Y, and Miki K. (2008). Crystal structure of human cyclophilin D in complex with its inhibitor, cyclosporin A at 0.96-A resolution. Proteins. 70, 4: 1635-9
- ↑ Shulga N, Wilson-Smith R, and Pastorino JG. (2010). Sirtuin-3 deacetylation of cyclophilin D induces dissociation of hexokinase II from the mitochondria. J Cell Sci. 123, Pt 6: 894-902
- Datos: Q3774751
- Multimedia: Cyclophilin (peptidylprolyl isomerase) / Q3774751