Fosfodiesterasa 2

Fosfodiesterasa 2

Estructura de la fosfodiesterasa 2 (PDE2A)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura
 Otros nombres
Fosfodiesterasa estimulada por cGMP
Símbolos PDE2A (HGNC: 8777) CGS-PDE
Identificadores
externos
  • OMIM: 602658
  • EBI: PDE2A
  • GeneCards: Gen PDE2A
  • UniProt: PDE2A
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 3.1.4.17
Locus Cr. 11 q13.1-q14.1
              
Ontología génica
Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño 941 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5138
UniProt
O00408 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001143839 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
  • v
  • t
  • e
[editar datos en Wikidata]

La fosfodiesterasa 2 HGNC PDE2A (EC 3.1.4.17) es una enzima que cataliza la reacción de hidrólisis del fosfato cíclico del adenosín monofosfato cíclico (cAMP) y del guanosín monofosfato cíclico (cGMP), que son reguladores clave de muchos procesos fisiológicos importantes.

cAMP + H2O {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP
cGMP + H2O {\displaystyle \rightleftharpoons } GMP

Esta enzima es uno de los 11 tipos de fosfodiesterasas cíclicas conocidos (PDE1-PDE11). En el ser humano se conoce una isozima de esta proteína (PDE2A) y tres isoformas (PDE2A3, PDE2A1 y PDE2A2).

Se presenta como homodímero y tiene como localización celular las membranas. La fosfodiesterasa 2 se expresa en el cerebro y en una menor cantidad en el corazón, placenta, pulmones, músculo esquelético, riñón y páncreas. Se une a dos cationes metálicos divalentes por subunidad. El sitio 1 es ocupado preferentemente por iones zinc, mientras que el sitio 2 tiene preferencia por los iones magnesio y manganeso. Contiene dos dominios tipo GAF. El dominio GAF1 funciona como un dominio de dimerización, mientras que el dominio GAF2 se une al cGMP que causa la activación alostérica de la enzima.

Enlaces externos

Ficha de la base de datos UniProtKB.

Control de autoridades
  • Proyectos Wikimedia
  • Wd Datos: Q5864328
  • Identificadores médicos
  • MeSH: D054678
  • Wd Datos: Q5864328