Alpha-Cétoglutarate déshydrogénase

Oxoglutarate déshydrogénase
Image illustrative de l’article Alpha-Cétoglutarate déshydrogénase
Structure d'une α-cétoglutarate déshydrogénase d'E. coli (PDB 2JGD[1])
Caractéristiques générales
Symbole OGDH
N° EC 1.2.4.2
Homo sapiens
Locus 7p13
Masse moléculaire 115 935 Da[2]
Nombre de résidus 1 023 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 4967
HUGO 8124
OMIM 613022
UniProt Q02218
RefSeq (ARNm) NM_001003941, NM_001165036, NM_002541
RefSeq (protéine) NP_001003941.1, NP_001158508.1, NP_002532.2
Ensembl ENSG00000105953
PDB 3ERY

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

2-Oxoglutarate déshydrogénase
Données clés
N° EC EC 1.2.4.2
N° CAS 9031-02-1
Cofacteur(s) TPP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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L’α-cétoglutarate déshydrogénase, ou 2-oxoglutarate déshydrogénase (OGDH), est une oxydoréductase qui fait partie du complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétoglutarate en succinyl-CoA et CO2 :

+ CoA-SH + NAD+  →  NADH + CO2 +
α-cétoglutarate   Succinyl-CoA


Plus précisément, l'enzyme E1 catalyse la fixation de l'α-cétoglutarate sur un lipoamide avec l'aide de thiamine pyrophosphate (TPP).

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase (R = CH2-COO− sur ce schéma) :
    - l’α-cétoglutarate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
    - la dihydrolipoamide S-succinyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
    - la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+.

Notes et références

  1. ↑ (en) René A. W. Frank, Amanda J. Price, Fred D. Northrop, Richard N. Perham et Ben F. Luisi, « Crystal Structure of the E1 Component of the Escherichia coli 2-Oxoglutarate Dehydrogenase Multienzyme Complex », Journal of Molecular Biology, vol. 368, no 3,‎ , p. 639-651 (PMID 17367808, DOI 10.1016/j.jmb.2007.01.080, lire en ligne)
  2. ↑ a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

Articles connexes

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