2-Oksoglutarat sintaza

2-Oksoglutarat sintaza
Identifikatori
EC broj1.2.7.3
CAS broj37251-05-1
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

2-Oksoglutarat sintaza (EC 1.2.7.3, 2-ketoglutarat feredoksinska oksidoreduktaza, 2-oksoglutarat:feredoksin oksidoreduktaza, KGOR, 2-oksoglutarat feredoksinska oksidoreduktaza, 2-oksoglutarat:feredoksin 2-oksidoreduktaza (KoA-sukcinilacija)) je enzim sa sistematskim imenom 2-oksoglutarat:feredoksin oksidoreduktaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

2-oksoglutarat + KoA + 2 oksidovani feredoksin {\displaystyle \rightleftharpoons } sukcinil-KoA + CO2 + 2 redukovani feredoksin + 2 H+

Ovaj enzim je jedan od četiri 2-oksokiselinske oksidoreduktaze koje se razlikuju po njihovoj sposobnosti da oksidativno dekarboksilišu različite 2-oksokiseline i formiraju njihove KoA derivate, cf. EC 1.2.7.1, piruvat sintaza, EC 1.2.7.7, 3-metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (feredoksin) i EC 1.2.7.8, indolpiruvat feredoksin oksidoreduktaza. Ovaj enzim sadrži tiamin difosfat i 2 [4Fe-4S] klastere. On je visoko specifičan za 2-oksoglutarat.

Reference

  1. ^ Buchanan, B.B. & Evans, M.C.W. (1965). „The synthesis of α-ketoglutarate from succinate and carbon dioxide by a subcellular preparation of a photosynthetic bacterium”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 54: 1212—1218. PMID 4286833. 
  2. ^ Gehring, U. & Arnon, D.I. (1972). „Purification and properties of α-ketoglutarate synthase from a photosynthetic bacterium”. J. Biol. Chem. 247: 6963—6969. PMID 4628267. 
  3. ^ Dorner, E. & Boll, M. (2002). „Properties of 2-oxoglutarate:ferredoxin oxidoreductase from Thauera aromatica and its role in enzymatic reduction of the aromatic ring”. J. Bacteriol. 184: 3975—3983. PMID 12081970. 
  4. ^ Mai, X. & Adams, M.W. (1996). „Characterization of a fourth type of 2-keto acid-oxidizing enzyme from a hyperthermophilic archaeon: 2-ketoglutarate ferredoxin oxidoreductase from Thermococcus litoralis”. J. Bacteriol. 178: 5890—5896. PMID 8830683. 
  5. ^ Schut, G.J., Menon, A.L. and Adams, M.W.W. (2001). „2-Keto acid oxidoreductases from Pyrococcus furiosus and Thermococcus litoralis”. Methods Enzymol. 331: 144—158. PMID 11265457. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • 2-oxoglutarate+synthase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Aldehid/Okso oksidoreduktaze (EC 1.2)
1.2.1: NAD ili NADP1.2.2: citohrom
  • Format dehidrogenaza (citohrom)
1.2.3: kiseonik1.2.4: disulfid
  • Oksoglutarat dehidrogenazni kompleks
  • Piruvatna dehidrogenaza
  • Dehidrogenazni kompleks alfa-keto kiseline razgranatog lanca
    • BCKDHA
    • BCKDHB
    • DBT
    • DLD
1.2.7: gvožđe-sumporni protein
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija