Ornitin karbamoiltransferaza
| Ornitin karbamoiltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.1.3.3 | ||||||||
| CAS broj | 9001-69-8 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Ornitin karbamoiltransferaza (EC 2.1.3.3, citrulinska fosforilaza, ornitinska transkarbamilaza, OTC, karbamilfosfat-ornitinska transkarbamilaza, L-ornitinska karbamoiltransferaza, L-ornitinska karbamiltransferaza, L-ornitinska transkarbamilaza, ornitinska karbamiltransferaza) je enzim sa sistematskim imenom karbamoil-fosfat:L-ornitin karbamoiltransferaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- karbamoil fosfat + L-ornitin fosfat + L-citrulin
Ovaj biljni enzim takođe katalizuje reakcije EC 2.1.3.6, putrescin karbamoiltransferaze, EC 2.7.2.2, karbamatne kinaze i EC 3.5.3.12 agmatinske deiminaze. On deluje kao putrescinska sintaza, koji konvertuje agmatin [(4-aminobutil)guanidin] i ornitin u putrescin i citrullin, respektivno.
Reference
- ^ Bishop, S.H. and Grisolia, S. (1967). „Crystalline ornithine transcarbamylase”. Biochim. Biophys. Acta. 139: 344—348. PMID 6034676. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Marshall, M. & Cohen, P.P. (1972). „Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. I. Isolation and subunit structure”. J. Biol. Chem. 247: 1641—1653. PMID 4622303.
- ^ Marshall, M. & Cohen, P.P. (1972). „Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. II. Multiple binding sites for carbamyl-P and L-norvaline, correlation with steady state kinetics”. J. Biol. Chem. 247: 1654—1668. PMID 4622304.
- ^ Marshall, M. & Cohen, P.P. (1972). „Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. 3. Effects of chemical modifications of specific residues on ligand binding and enzymatic activity”. J. Biol. Chem. 247: 1669—1682. PMID 4622305.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Ornithine+carbamoyltransferase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
Transferaze: jednougljenične transferaze (EC 2.1)
| N- | |
|---|---|
| O- | |
| Homocistein | |
| Drugi |
formil- i srodne grupe
| Hidroksimetiltransferaza | |
|---|---|
| Formiltransferaza | |
| Drugi |
i karbamoil
| Karboksi | |
|---|---|
| Karbamoil |
- Arginin:glicin amidinotransferaza
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
