MYLK

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2CQV, 2K0F, 2YR3

Ідентифікатори

Символи

MYLK, AAT7, KRP, MLCK, MLCK1, MLCK108, MLCK210, MSTP083, MYLK1, smMLCK, myosin light chain kinase, MMIHS, MMIHS1, MYLK-L

Зовнішні ІД

OMIM: 600922 MGI: 894806 HomoloGene: 14202 GeneCards: MYLK

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • nucleotide binding • protein kinase activity • зв'язування з іоном металу • calmodulin binding • myosin light chain kinase activity • kinase activity • protein serine/threonine kinase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • ATP binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • cell projection • stress fiber • Борозна розщеплення • цитоскелет • lamellipodium • клітинна мембрана • actin cytoskeleton
Біологічний процес	• smooth muscle contraction • м'язове скорочення • фосфорилювання • tonic smooth muscle contraction • positive regulation of cell migration • positive regulation of wound healing • bleb assembly • cellular hypotonic response • protein phosphorylation • aorta smooth muscle tissue morphogenesis • positive regulation of calcium ion transport
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


4638


107589

Ensembl


ENSG00000065534


ENSMUSG00000022836

UniProt


Q15746


Q6PDN3

RefSeq (мРНК)

NM_001321309 NM_005965 NM_053025 NM_053026 NM_053027
NM_053028 NM_053029 NM_053030 NM_053031 NM_053032


NM_139300

RefSeq (білок)

NP_001308238 NP_444253 NP_444254 NP_444255 NP_444256
NP_444259 NP_444260


NP_647461 NP_001395190 NP_001395191 NP_001395192

Локус (UCSC)

Хр. 3: 123.61 – 123.88 Mb

Хр. 16: 34.57 – 34.82 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

MYLK (англ. Myosin light chain kinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 914 амінокислот, а молекулярна маса — 210 715^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGDVKLVASS	HISKTSLSVD	PSRVDSMPLT	EAPAFILPPR	NLCIKEGATA
KFEGRVRGYP	EPQVTWHRNG	QPITSGGRFL	LDCGIRGTFS	LVIHAVHEED
RGKYTCEATN	GSGARQVTVE	LTVEGSFAKQ	LGQPVVSKTL	GDRFSAPAVE
TRPSIWGECP	PKFATKLGRV	VVKEGQMGRF	SCKITGRPQP	QVTWLKGNVP
LQPSARVSVS	EKNGMQVLEI	HGVNQDDVGV	YTCLVVNGSG	KASMSAELSI
QGLDSANRSF	VRETKATNSD	VRKEVTNVIS	KESKLDSLEA	AAKSKNCSSP
QRGGSPPWAA	NSQPQPPRES	KLESCKDSPR	TAPQTPVLQK	TSSSITLQAA
RVQPEPRAPG	LGVLSPSGEE	RKRPAPPRPA	TFPTRQPGLG	SQDVVSKAAN
RRIPMEGQRD	SAFPKFESKP	QSQEVKENQT	VKFRCEVSGI	PKPEVAWFLE
GTPVRRQEGS	IEVYEDAGSH	YLCLLKARTR	DSGTYSCTAS	NAQGQLSCSW
TLQVERLAVM	EVAPSFSSVL	KDCAVIEGQD	FVLQCSVRGT	PVPRITWLLN
GQPIQYARST	CEAGVAELHI	QDALPEDHGT	YTCLAENALG	QVSCSAWVTV
HEKKSSRKSE	YLLPVAPSKP	TAPIFLQGLS	DLKVMDGSQV	TMTVQVSGNP
PPEVIWLHNG	NEIQESEDFH	FEQRGTQHSL	CIQEVFPEDT	GTYTCEAWNS
AGEVRTQAVL	TVQEPHDGTQ	PWFISKPRSV	TASLGQSVLI	SCAIAGDPFP
TVHWLRDGKA	LCKDTGHFEV	LQNEDVFTLV	LKKVQPWHAG	QYEILLKNRV
GECSCQVSLM	LQNSSARALP	RGREPASCED	LCGGGVGADG	GGSDRYGSLR
PGWPARGQGW	LEEEDGEDVR	GVLKRRVETR	QHTEEAIRQQ	EVEQLDFRDL
LGKKVSTKTL	SEDDLKEIPA	EQMDFRANLQ	RQVKPKTVSE	EERKVHSPQQ
VDFRSVLAKK	GTSKTPVPEK	VPPPKPATPD	FRSVLGGKKK	LPAENGSSSA
ETLNAKAVES	SKPLSNAQPS	GPLKPVGNAK	PAETLKPMGN	AKPAETLKPM
GNAKPDENLK	SASKEELKKD	VKNDVNCKRG	HAGTTDNEKR	SESQGTAPAF
KQKLQDVHVA	EGKKLLLQCQ	VSSDPPATII	WTLNGKTLKT	TKFIILSQEG
SLCSVSIEKA	LPEDRGLYKC	VAKNDAGQAE	CSCQVTVDDA	PASENTKAPE
MKSRRPKSSL	PPVLGTESDA	TVKKKPAPKT	PPKAAMPPQI	IQFPEDQKVR
AGESVELFGK	VTGTQPITCT	WMKFRKQIQE	SEHMKVENSE	NGSKLTILAA
RQEHCGCYTL	LVENKLGSRQ	AQVNLTVVDK	PDPPAGTPCA	SDIRSSSLTL
SWYGSSYDGG	SAVQSYSIEI	WDSANKTWKE	LATCRSTSFN	VQDLLPDHEY
KFRVRAINVY	GTSEPSQESE	LTTVGEKPEE	PKDEVEVSDD	DEKEPEVDYR
TVTINTEQKV	SDFYDIEERL	GSGKFGQVFR	LVEKKTRKVW	AGKFFKAYSA
KEKENIRQEI	SIMNCLHHPK	LVQCVDAFEE	KANIVMVLEI	VSGGELFERI
IDEDFELTER	ECIKYMRQIS	EGVEYIHKQG	IVHLDLKPEN	IMCVNKTGTR
IKLIDFGLAR	RLENAGSLKV	LFGTPEFVAP	EVINYEPIGY	ATDMWSIGVI
CYILVSGLSP	FMGDNDNETL	ANVTSATWDF	DDEAFDEISD	DAKDFISNLL
KKDMKNRLDC	TQCLQHPWLM	KDTKNMEAKK	LSKDRMKKYM	ARRKWQKTGN
AVRAIGRLSS	MAMISGLSGR	KSSTGSPTSP	LNAEKLESEE	DVSQAFLEAV
AEEKPHVKPY	FSKTIRDLEV	VEGSAARFDC	KIEGYPDPEV	VWFKDDQSIR
ESRHFQIDYD	EDGNCSLIIS	DVCGDDDAKY	TCKAVNSLGE	ATCTAELIVE
TMEEGEGEGE	EEEE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою актину, молекулою кальмодуліну, іонами металів, іоном кальцію, іоном магнію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних відростках.

Література

Garcia J.G.N., Lazar V.L., Gilbert-Mcclain L.I., Gallagher P.J., Verin A.D. (1997). Myosin light chain kinase in endothelium: molecular cloning and regulation. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 16: 489—494. PMID 9160829 DOI:10.1165/ajrcmb.16.5.9160829
Lazar V.L., Garcia J.G.N. (1999). A single human myosin light chain kinase gene (MLCK; MYLK). Genomics. 57: 256—267. PMID 10198165 DOI:10.1006/geno.1999.5774
Dulyaninova N.G., Patskovsky Y.V., Bresnick A.R. (2004). The N-terminus of the long MLCK induces a disruption in normal spindle morphology and metaphase arrest. J. Cell Sci. 117: 1481—1493. PMID 15020676 DOI:10.1242/jcs.00993
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Dudek S.M., Birukov K.G., Zhan X., Garcia J.G.N. (2002). Novel interaction of cortactin with endothelial cell myosin light chain kinase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 298: 511—519. PMID 12408982 DOI:10.1016/S0006-291X(02)02492-0
Shen M.-R., Furla P., Chou C.-Y., Ellory J.C. (2002). Myosin light chain kinase modulates hypotonicity-induced Ca2+ entry and Cl- channel activity in human cervical cancer cells. Pflugers Arch. 444: 276—285. PMID 11976941 DOI:10.1007/s00424-002-0811-3

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7590 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.
↑ UniProt, Q15746 (англ.) . Архів оригіналу за 2 вересня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 3

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3