UTRN

Наявні структури

Пошук для людей: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1BHD, 1QAG,%%s1BHD, 1QAG

Ідентифікатори

Символи

UTRN, DMDL, DRP, DRP1, utrophin

Зовнішні ІД

OMIM: 128240 MGI: 104631 HomoloGene: 21398 GeneCards: UTRN

Онтологія гена
Молекулярна функція	• vinculin binding • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • integrin binding • actin filament binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • protein kinase binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • postsynaptic membrane • contractile ring • мембрана • Філоподія • growth cone • neuromuscular junction • клітинна мембрана • синапс • dystrophin-associated glycoprotein complex • нуклеоплазма • міжклітинні контакти • cortical actin cytoskeleton • Сарколема • екзосома • цитоскелет • filopodium membrane • GO:0009327 protein-containing complex
Біологічний процес	• м'язове скорочення • positive regulation of cell-matrix adhesion • muscle organ development • neuromuscular junction development • regulation of sodium ion transmembrane transporter activity • response to denervation involved in regulation of muscle adaptation
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


7402


22288

Ensembl


ENSG00000152818


ENSMUSG00000019820

UniProt


P46939 Q5T097


н/д

RefSeq (мРНК)


NM_007124 NM_001375323


NM_011682

RefSeq (білок)


NP_009055 NP_001362252


н/д

Локус (UCSC)

Хр. 6: 144.29 – 144.85 Mb

Хр. 10: 12.26 – 12.75 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

UTRN (англ. Utrophin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 3 433 амінокислот, а молекулярна маса — 394 466^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAKYGEHEAS	PDNGQNEFSD	IIKSRSDEHN	DVQKKTFTKW	INARFSKSGK
PPINDMFTDL	KDGRKLLDLL	EGLTGTSLPK	ERGSTRVHAL	NNVNRVLQVL
HQNNVELVNI	GGTDIVDGNH	KLTLGLLWSI	ILHWQVKDVM	KDVMSDLQQT
NSEKILLSWV	RQTTRPYSQV	NVLNFTTSWT	DGLAFNAVLH	RHKPDLFSWD
KVVKMSPIER	LEHAFSKAQT	YLGIEKLLDP	EDVAVQLPDK	KSIIMYLTSL
FEVLPQQVTI	DAIREVETLP	RKYKKECEEE	AINIQSTAPE	EEHESPRAET
PSTVTEVDMD	LDSYQIALEE	VLTWLLSAED	TFQEQDDISD	DVEEVKDQFA
THEAFMMELT	AHQSSVGSVL	QAGNQLITQG	TLSDEEEFEI	QEQMTLLNAR
WEALRVESMD	RQSRLHDVLM	ELQKKQLQQL	SAWLTLTEER	IQKMETCPLD
DDVKSLQKLL	EEHKSLQSDL	EAEQVKVNSL	THMVVIVDEN	SGESATAILE
DQLQKLGERW	TAVCRWTEER	WNRLQEINIL	WQELLEEQCL	LKAWLTEKEE
ALNKVQTSNF	KDQKELSVSV	RRLAILKEDM	EMKRQTLDQL	SEIGQDVGQL
LDNSKASKKI	NSDSEELTQR	WDSLVQRLED	SSNQVTQAVA	KLGMSQIPQK
DLLETVRVRE	QAITKKSKQE	LPPPPPPKKR	QIHVDIEAKK	KFDAISAELL
NWILKWKTAI	QTTEIKEYMK	MQDTSEMKKK	LKALEKEQRE	RIPRADELNQ
TGQILVEQMG	KEGLPTEEIK	NVLEKVSSEW	KNVSQHLEDL	ERKIQLQEDI
NAYFKQLDEL	EKVIKTKEEW	VKHTSISESS	RQSLPSLKDS	CQRELTNLLG
LHPKIEMARA	SCSALMSQPS	APDFVQRGFD	SFLGRYQAVQ	EAVEDRQQHL
ENELKGQPGH	AYLETLKTLK	DVLNDSENKA	QVSLNVLNDL	AKVEKALQEK
KTLDEILENQ	KPALHKLAEE	TKALEKNVHP	DVEKLYKQEF	DDVQGKWNKL
KVLVSKDLHL	LEEIALTLRA	FEADSTVIEK	WMDGVKDFLM	KQQAAQGDDA
GLQRQLDQCS	AFVNEIETIE	SSLKNMKEIE	TNLRSGPVAG	IKTWVQTRLG
DYQTQLEKLS	KEIATQKSRL	SESQEKAANL	KKDLAEMQEW	MTQAEEEYLE
RDFEYKSPEE	LESAVEEMKR	AKEDVLQKEV	RVKILKDNIK	LLAAKVPSGG
QELTSELNVV	LENYQLLCNR	IRGKCHTLEE	VWSCWIELLH	YLDLETTWLN
TLEERMKSTE	VLPEKTDAVN	EALESLESVL	RHPADNRTQI	RELGQTLIDG
GILDDIISEK	LEAFNSRYED	LSHLAESKQI	SLEKQLQVLR	ETDQMLQVLQ
ESLGELDKQL	TTYLTDRIDA	FQVPQEAQKI	QAEISAHELT	LEELRRNMRS
QPLTSPESRT	ARGGSQMDVL	QRKLREVSTK	FQLFQKPANF	EQRMLDCKRV
LDGVKAELHV	LDVKDVDPDV	IQTHLDKCMK	LYKTLSEVKL	EVETVIKTGR
HIVQKQQTDN	PKGMDEQLTS	LKVLYNDLGA	QVTEGKQDLE	RASQLARKMK
KEAASLSEWL	SATETELVQK	STSEGLLGDL	DTEISWAKNV	LKDLEKRKAD
LNTITESSAA	LQNLIEGSEP	ILEERLCVLN	AGWSRVRTWT	EDWCNTLMNH
QNQLEIFDGN	VAHISTWLYQ	AEALLDEIEK	KPTSKQEEIV	KRLVSELDDA
NLQVENVRDQ	ALILMNARGS	SSRELVEPKL	AELNRNFEKV	SQHIKSAKLL
IAQEPLYQCL	VTTETFETGV	PFSDLEKLEN	DIENMLKFVE	KHLESSDEDE
KMDEESAQIE	EVLQRGEEML	HQPMEDNKKE	KIRLQLLLLH	TRYNKIKAIP
IQQRKMGQLA	SGIRSSLLPT	DYLVEINKIL	LCMDDVELSL	NVPELNTAIY
EDFSFQEDSL	KNIKDQLDKL	GEQIAVIHEK	QPDVILEASG	PEAIQIRDTL
TQLNAKWDRI	NRMYSDRKGC	FDRAMEEWRQ	FHCDLNDLTQ	WITEAEELLV
DTCAPGGSLD	LEKARIHQQE	LEVGISSHQP	SFAALNRTGD	GIVQKLSQAD
GSFLKEKLAG	LNQRWDAIVA	EVKDRQPRLK	GESKQVMKYR	HQLDEIICWL
TKAEHAMQKR	STTELGENLQ	ELRDLTQEME	VHAEKLKWLN	RTELEMLSDK
SLSLPERDKI	SESLRTVNMT	WNKICREVPT	TLKECIQEPS	SVSQTRIAAH
PNVQKVVLVS	SASDIPVQSH	RTSEISIPAD	LDKTITELAD	WLVLIDQMLK
SNIVTVGDVE	EINKTVSRMK	ITKADLEQRH	PQLDYVFTLA	QNLKNKASSS
DMRTAITEKL	ERVKNQWDGT	QHGVELRQQQ	LEDMIIDSLQ	WDDHREETEE
LMRKYEARLY	ILQQARRDPL	TKQISDNQIL	LQELGPGDGI	VMAFDNVLQK
LLEEYGSDDT	RNVKETTEYL	KTSWINLKQS	IADRQNALEA	EWRTVQASRR
DLENFLKWIQ	EAETTVNVLV	DASHRENALQ	DSILARELKQ	QMQDIQAEID
AHNDIFKSID	GNRQKMVKAL	GNSEEATMLQ	HRLDDMNQRW	NDLKAKSASI
RAHLEASAEK	WNRLLMSLEE	LIKWLNMKDE	ELKKQMPIGG	DVPALQLQYD
HCKALRRELK	EKEYSVLNAV	DQARVFLADQ	PIEAPEEPRR	NLQSKTELTP
EERAQKIAKA	MRKQSSEVKE	KWESLNAVTS	NWQKQVDKAL	EKLRDLQGAM
DDLDADMKEA	ESVRNGWKPV	GDLLIDSLQD	HIEKIMAFRE	EIAPINFKVK
TVNDLSSQLS	PLDLHPSLKM	SRQLDDLNMR	WKLLQVSVDD	RLKQLQEAHR
DFGPSSQHFL	STSVQLPWQR	SISHNKVPYY	INHQTQTTCW	DHPKMTELFQ
SLADLNNVRF	SAYRTAIKIR	RLQKALCLDL	LELSTTNEIF	KQHKLNQNDQ
LLSVPDVINC	LTTTYDGLEQ	MHKDLVNVPL	CVDMCLNWLL	NVYDTGRTGK
IRVQSLKIGL	MSLSKGLLEE	KYRYLFKEVA	GPTEMCDQRQ	LGLLLHDAIQ
IPRQLGEVAA	FGGSNIEPSV	RSCFQQNNNK	PEISVKEFID	WMHLEPQSMV
WLPVLHRVAA	AETAKHQAKC	NICKECPIVG	FRYRSLKHFN	YDVCQSCFFS
GRTAKGHKLH	YPMVEYCIPT	TSGEDVRDFT	KVLKNKFRSK	KYFAKHPRLG
YLPVQTVLEG	DNLETPITLI	SMWPEHYDPS	QSPQLFHDDT	HSRIEQYATR
LAQMERTNGS	FLTDSSSTTG	SVEDEHALIQ	QYCQTLGGES	PVSQPQSPAQ
ILKSVEREER	GELERIIADL	EEEQRNLQVE	YEQLKDQHLR	RGLPVGSPPE
SIISPHHTSE	DSELIAEAKL	LRQHKGRLEA	RMQILEDHNK	QLESQLHRLR
QLLEQPESDS	RINGVSPWAS	PQHSALSYSL	DPDASGPQFH	QAAGEDLLAP
PHDTSTDLTE	VMEQIHSTFP	SCCPNVPSRP	QAM

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних контактах, синапсах.

Література

Wilson J., Putt W., Jimenez C., Edwards Y.H. (1999). Up71 and up140, two novel transcripts of utrophin that are homologues of short forms of dystrophin. Hum. Mol. Genet. 8: 1271—1278. PMID 10369873 DOI:10.1093/hmg/8.7.1271
Burton E.A., Tinsley J.M., Holzfeind P.J., Rodrigues N.R., Davies K.E. (1999). A second promoter provides an alternative target for therapeutic up-regulation of utrophin in Duchenne muscular dystrophy. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 14025—14030. PMID 10570192 DOI:10.1073/pnas.96.24.14025
Ahn A.H., Kunkel L.M. (1995). Syntrophin binds to an alternatively spliced exon of dystrophin. J. Cell Biol. 128: 363—371. PMID 7844150 DOI:10.1083/jcb.128.3.363
Tommasi di Vignano A., Di Zenzo G., Sudol M., Cesareni G., Dente L. (2000). Contribution of the different modules in the utrophin carboxy-terminal region to the formation and regulation of the DAP complex. FEBS Lett. 471: 229—234. PMID 10767429 DOI:10.1016/S0014-5793(00)01400-9
Bhosle R.C., Michele D.E., Campbell K.P., Li Z., Robson R.M. (2006). Interactions of intermediate filament protein synemin with dystrophin and utrophin. Biochem. Biophys. Res. Commun. 346: 768—777. PMID 16777071 DOI:10.1016/j.bbrc.2006.05.192
Singh S.M., Bandi S., Winder S.J., Mallela K.M. (2014). The actin binding affinity of the utrophin tandem calponin-homology domain is primarily determined by its N-terminal domain. Biochemistry. 53: 1801—1809. PMID 24628267 DOI:10.1021/bi500149q

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12635 (англ.) . Процитовано 6 вересня 2017.
↑ UniProt, P46939 (англ.) . Архів оригіналу за 6 серпня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 6

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3