CACNA1H |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | CACNA1H, CACNA1HB, Cav3.2, ECA6, EIG6, calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H, HALD4 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 607904 MGI: 1928842 HomoloGene: 56913 GeneCards: CACNA1H |
---|
|
Реагує на сполуку |
---|
Анандамід, mibefradil[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • voltage-gated calcium channel activity • calcium channel activity • scaffold protein binding • зв'язування з іоном металу • ion channel activity • voltage-gated sodium channel activity • voltage-gated ion channel activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • low voltage-gated calcium channel activity |
---|
Клітинна компонента | • voltage-gated calcium channel complex • integral component of membrane • мембрана • integral component of plasma membrane • клітинна мембрана |
---|
Біологічний процес | • м'язове скорочення • membrane depolarization during action potential • regulation of heart contraction • aldosterone biosynthetic process • regulation of membrane potential • regulation of ion transmembrane transport • muscle organ development • cortisol biosynthetic process • ion transport • positive regulation of acrosome reaction • cellular response to hormone stimulus • calcium ion transmembrane transport • трансмембранний транспорт • myoblast fusion • cellular response to potassium ion • calcium ion transport • neuronal action potential • positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis • sodium ion transmembrane transport • calcium ion import • inorganic cation transmembrane transport • ion transmembrane transport |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 16: 1.15 – 1.22 Mb | Хр. 17: 25.59 – 25.65 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
CACNA1H (англ. Calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 353 амінокислот, а молекулярна маса — 259 163[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MTEGARAADE | | VRVPLGAPPP | | GPAALVGASP | | ESPGAPGREA | | ERGSELGVSP |
SESPAAERGA | | ELGADEEQRV | | PYPALAATVF | | FCLGQTTRPR | | SWCLRLVCNP |
WFEHVSMLVI | | MLNCVTLGMF | | RPCEDVECGS | | ERCNILEAFD | | AFIFAFFAVE |
MVIKMVALGL | | FGQKCYLGDT | | WNRLDFFIVV | | AGMMEYSLDG | | HNVSLSAIRT |
VRVLRPLRAI | | NRVPSMRILV | | TLLLDTLPML | | GNVLLLCFFV | | FFIFGIVGVQ |
LWAGLLRNRC | | FLDSAFVRNN | | NLTFLRPYYQ | | TEEGEENPFI | | CSSRRDNGMQ |
KCSHIPGRRE | | LRMPCTLGWE | | AYTQPQAEGV | | GAARNACINW | | NQYYNVCRSG |
DSNPHNGAIN | | FDNIGYAWIA | | IFQVITLEGW | | VDIMYYVMDA | | HSFYNFIYFI |
LLIIVGSFFM | | INLCLVVIAT | | QFSETKQRES | | QLMREQRARH | | LSNDSTLASF |
SEPGSCYEEL | | LKYVGHIFRK | | VKRRSLRLYA | | RWQSRWRKKV | | DPSAVQGQGP |
GHRQRRAGRH | | TASVHHLVYH | | HHHHHHHHYH | | FSHGSPRRPG | | PEPGACDTRL |
VRAGAPPSPP | | SPGRGPPDAE | | SVHSIYHADC | | HIEGPQERAR | | VAHAAATAAA |
SLRLATGLGT | | MNYPTILPSG | | VGSGKGSTSP | | GPKGKWAGGP | | PGTGGHGPLS |
LNSPDPYEKI | | PHVVGEHGLG | | QAPGHLSGLS | | VPCPLPSPPA | | GTLTCELKSC |
PYCTRALEDP | | EGELSGSESG | | DSDGRGVYEF | | TQDVRHGDRW | | DPTRPPRATD |
TPGPGPGSPQ | | RRAQQRAAPG | | EPGWMGRLWV | | TFSGKLRRIV | | DSKYFSRGIM |
MAILVNTLSM | | GVEYHEQPEE | | LTNALEISNI | | VFTSMFALEM | | LLKLLACGPL |
GYIRNPYNIF | | DGIIVVISVW | | EIVGQADGGL | | SVLRTFRLLR | | VLKLVRFLPA |
LRRQLVVLVK | | TMDNVATFCT | | LLMLFIFIFS | | ILGMHLFGCK | | FSLKTDTGDT |
VPDRKNFDSL | | LWAIVTVFQI | | LTQEDWNVVL | | YNGMASTSSW | | AALYFVALMT |
FGNYVLFNLL | | VAILVEGFQA | | EGDANRSDTD | | EDKTSVHFEE | | DFHKLRELQT |
TELKMCSLAV | | TPNGHLEGRG | | SLSPPLIMCT | | AATPMPTPKS | | SPFLDAAPSL |
PDSRRGSSSS | | GDPPLGDQKP | | PASLRSSPCA | | PWGPSGAWSS | | RRSSWSSLGR |
APSLKRRGQC | | GERESLLSGE | | GKGSTDDEAE | | DGRAAPGPRA | | TPLRRAESLD |
PRPLRPAALP | | PTKCRDRDGQ | | VVALPSDFFL | | RIDSHREDAA | | ELDDDSEDSC |
CLRLHKVLEP | | YKPQWCRSRE | | AWALYLFSPQ | | NRFRVSCQKV | | ITHKMFDHVV |
LVFIFLNCVT | | IALERPDIDP | | GSTERVFLSV | | SNYIFTAIFV | | AEMMVKVVAL |
GLLSGEHAYL | | QSSWNLLDGL | | LVLVSLVDIV | | VAMASAGGAK | | ILGVLRVLRL |
LRTLRPLRVI | | SRAPGLKLVV | | ETLISSLRPI | | GNIVLICCAF | | FIIFGILGVQ |
LFKGKFYYCE | | GPDTRNISTK | | AQCRAAHYRW | | VRRKYNFDNL | | GQALMSLFVL |
SSKDGWVNIM | | YDGLDAVGVD | | QQPVQNHNPW | | MLLYFISFLL | | IVSFFVLNMF |
VGVVVENFHK | | CRQHQEAEEA | | RRREEKRLRR | | LERRRRSTFP | | SPEAQRRPYY |
ADYSPTRRSI | | HSLCTSHYLD | | LFITFIICVN | | VITMSMEHYN | | QPKSLDEALK |
YCNYVFTIVF | | VFEAALKLVA | | FGFRRFFKDR | | WNQLDLAIVL | | LSLMGITLEE |
IEMSAALPIN | | PTIIRIMRVL | | RIARVLKLLK | | MATGMRALLD | | TVVQALPQVG |
NLGLLFMLLF | | FIYAALGVEL | | FGRLECSEDN | | PCEGLSRHAT | | FSNFGMAFLT |
LFRVSTGDNW | | NGIMKDTLRE | | CSREDKHCLS | | YLPALSPVYF | | VTFVLVAQFV |
LVNVVVAVLM | | KHLEESNKEA | | REDAELDAEI | | ELEMAQGPGS | | ARRVDADRPP |
LPQESPGARD | | APNLVARKVS | | VSRMLSLPND | | SYMFRPVVPA | | SAPHPRPLQE |
VEMETYGAGT | | PLGSVASVHS | | PPAESCASLQ | | IPLAVSSPAR | | SGEPLHALSP |
RGTARSPSLS | | RLLCRQEAVH | | TDSLEGKIDS | | PRDTLDPAEP | | GEKTPVRPVT |
QGGSLQSPPR | | SPRPASVRTR | | KHTFGQRCVS | | SRPAAPGGEE | | AEASDPADEE |
VSHITSSACP | | WQPTAEPHGP | | EASPVAGGER | | DLRRLYSVDA | | QGFLDKPGRA |
DEQWRPSAEL | | GSGEPGEAKA | | WGPEAEPALG | | ARRKKKMSPP | | CISVEPPAED |
EGSARPSAAE | | GGSTTLRRRT | | PSCEATPHRD | | SLEPTEGSGA | | GGDPAAKGER |
WGQASCRAEH | | LTVPSFAFEP | | LDLGVPSGDP | | FLDGSHSVTP | | ESRASSSGAI |
VPLEPPESEP | | PMPVGDPPEK | | RRGLYLTVPQ | | CPLEKPGSPS | | ATPAPGGGAD |
DPV |
Кодований геном білок Cav3.2 за функціями належить до низькопорогових кальцієвих каналів. Він утворює пору в клітинній мембрані, за допомогою якої транспортує іони кальцію до клітини за електрохімічним градієнтом. Білок має сайти для зв'язування з іонами цинку та кальцію.
У нейронах кальцієвий канал Cav3.2 регулює збудливість клітинної мембрани.[6]
Поширення
Виявлений в багатьох відділах головного мозку. Зокрема в мишей найбільше прдставлений у нейронах мозочка, кори великих півкуль, гіпокампу, ядер перетинки[en], смугастого тіла, зубчастої звивини, менше виражений у нервових клітинах таламуса.[6]
Білок наявний у мишей уже при народженні в невеликих кількостях у гіпокампі, його кількість збільшується до 3-го тижня розвитку, а надалі в дорослих двомісячних тварин знижується.[6]
На субклітинному рівні Cav3.2 наявний у дендритах, дендритних шипиках, пресинаптичних закінченнях аксонів.[6]
Канал виявляється у хромафінних клітинах наднирників та в пухлині феохромоцитомі, що походить з них.[7]
Регуляція
У промоторі гену Cacna1H виявлено фрагмент, що зв'язує фактор, індукований гіпоксією[7]. Стабілізація транскрипційного фактору HIF1A за допомогою G-білка RHOA призводить до збільшення кількості білка в кардіоміоцитах, що знаходяться в умовах гіпоксії[8].
Патології
У моделі абсансної епілепсії — щурів лінії GAERS — було знайдено мутацію в гені Cacna1H, яка призводить до збільшення струмів через кальцієвий канал. Показано, що саме збільшена активність цих іонних каналів у ретикулярному ядрі таламусу лежить в основі появи абсансів у цих щурів.[9]
Література
- Kang H.W., Vitko I., Lee S.S., Perez-Reyes E., Lee J.H. (2010). Structural determinants of the high affinity extracellular zinc binding site on Cav3.2 T-type calcium channels. J. Biol. Chem. 285: 3271—3281. PMID 19940152 DOI:10.1074/jbc.M109.067660
- Koyama, Riko; Mannic, Tiphaine; Ito, Jumpei; Amar, Laurence; Zennaro, Maria-Christina; Rossier, Michel; Maturana, Andrés (2018). MicroRNA-204 Is Necessary for Aldosterone-Stimulated T-Type Calcium Channel Expression in Cardiomyocytes. International Journal of Molecular Sciences. 19 (10): 2941. doi:10.3390/ijms19102941. ISSN 1422-0067.
{{cite journal}}
: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - Chiang, Chien-Sung; Huang, Ching-Hui; Chieng, Hockling; Chang, Ya-Ting; Chang, Dory; Chen, Ji-Jr; Chen, Yong-Cyuan; Chen, Yen-Hui; Shin, Hee-Sup; Campbell, Kevin P.; Chen, Chien-Chang (2009). The CaV3.2 T-Type Ca2+ Channel Is Required for Pressure Overload–Induced Cardiac Hypertrophy in Mice. Circulation Research. 104 (4): 522—530. doi:10.1161/CIRCRESAHA.108.184051. ISSN 0009-7330.
- Houser, Steven R. (2009). Ca2+ Signaling Domains Responsible For Cardiac Hypertrophy and Arrhythmias. Circulation Research. 104 (4): 413—415. doi:10.1161/CIRCRESAHA.109.193821. ISSN 0009-7330.
Примітки
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1395 (англ.) . Архів оригіналу за 19 травня 2018. Процитовано 22 серпня 2017.
- ↑ UniProt, O95180 (англ.) . Архів оригіналу за 21 червня 2017. Процитовано 22 серпня 2017.
- ↑ а б в г Aguado, Carolina; García-Madrona, Sebastián; Gil-Minguez, Mercedes; Luján, Rafael (2016). Ontogenic Changes and Differential Localization of T-type Ca2+ Channel Subunits Cav3.1 and Cav3.2 in Mouse Hippocampus and Cerebellum. Frontiers in Neuroanatomy. 10. doi:10.3389/fnana.2016.00083. ISSN 1662-5129.
{{cite journal}}
: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)(англ.) - ↑ а б Sellak, Hassan; Zhou, Chun; Liu, Bainan; Chen, Hairu; Lincoln, Thomas M.; Wu, Songwei (2014). Transcriptional regulation of α1H T-type calcium channel under hypoxia. American Journal of Physiology-Cell Physiology. 307 (7): C648—C656. doi:10.1152/ajpcell.00210.2014. ISSN 0363-6143.(англ.)
- ↑ González-Rodríguez, P.; Falcón, D.; Castro, M. J.; Ureña, J.; López-Barneo, J.; Castellano, A. (2015). Hypoxic induction of T-type Ca2+channels in rat cardiac myocytes: role of HIF-1α and RhoA/ROCK signalling. The Journal of Physiology. 593 (21): 4729—4745. doi:10.1113/JP271053. ISSN 0022-3751.(англ.)
- ↑ Cain, Stuart M.; Tyson, John R.; Choi, Hyun-Beom; Ko, Rebecca; Lin, Paulo J. C.; LeDue, Jeffrey M.; Powell, Kim L.; Bernier, Louis-Philippe; Rungta, Ravi L.; Yang, Yi; Cullis, Pieter R.; O'Brien, Terence J.; MacVicar, Brian A.; Snutch, Terrance P. (2018). CaV 3.2 drives sustained burst-firing, which is critical for absence seizure propagation in reticular thalamic neurons. Epilepsia. 59 (4): 778—791. doi:10.1111/epi.14018. ISSN 0013-9580.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
|
---|
Ліганд-залежні | |
---|
Потенціалкеровані | - L-тип/Cavα
- N-тип/Cavα2.2
- P-тип/Cavα
- Q-тип/Cavα2.1
- R-тип/Cavα2.3
- T-тип/Cavα
- α2δ-субодиниці
- β-компоненти
- γ-компоненти
|
---|
|
|
|
---|
постійно відчинені | |
---|
Протончутливі | |
---|
Потенціалкеровані | |
---|
|
|
K+: Калієві канали |
---|
Кальцій-активовані | |
---|
Вхідного випрямлення | |
---|
Двопородоменні | |
---|
Потенціалкеровані | |
---|
|
|
|
|